Коли кажуть, що «життя - є форма існування білкових тіл» (Ф. Енгельс), то мають на увазі не тільки те, що найважливіші складові людського організму складаються з білків (м'язи, серце, мозок і навіть кістки містять значну кількість білка), а й участь білкових молекул переважають у всіх найважливіших процесах життєдіяльності людини. Значення білків визначається як різноманіттям їх функцій, а й їх незамінністю іншими харчовими речовинами. Якщо жири і вуглеводи в тій чи іншій мірі взаємозамінні, то компенсувати білки чимось неможливо. Тому білки вважаються найціннішими компонентами їжі. Молочні білки цінніші, ніж білки м'яса та риби, і перетравлюються швидше. У своїй роботі я хочу розглянути властивості одного з білків – казеїну.
КАЗЕЇН (від латів. caseus - сир), основна білкова фракція коров'ячого молока; відноситься до запасних білків. У коров'ячому молоці вміст казеїну становить 2,8-3,5% по масі (від усіх білків молока - бл. 80%), у жіночому - вдвічі менше, а також g-казеїн (2,5% від усього).
Елементарний склад казеїну (в %) наступний: вуглець – 53,1, водень – 7,1, кисень – 22,8, азот – 15,4, сірка – 0,8, фосфор – 0,8. Він містить кілька фракцій, що відрізняються амінокислотним складом.
Казеїн є фосфопротеїдом, отже фракції казеїну містять залишки фосфорної кислоти (органічний фосфор), приєднані до амінокислоти серину моноефірним зв'язком (О-Р)
У молоці казеїн знаходиться у вигляді специфічних частинок, або міцел, що є складними комплексами фракцій казеїну з колоїдним фосфатом кальцію.
Казеїн - комплекс 4 фракцій: ? s1, ? s2,?,?. Фракції мають різний амінокислотний склад і відрізняються один від одного заміною одного або двох амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга. ? s - і? - Казеїни найбільш чутливі до іонів кальцію та у присутності їх вони агрегують та випадають в осад. ? - Казеїн не осаджується іонами кальцію та в казеїнових міцелах, розташовуючись на поверхні, виконує захисну роль по відношенню до чутливих. ? s - і? - Казеїну. Проте? - казеїн чутливий до сичужного ферменту і під його впливом розпадається на 2 частини: гідрофобна пара -?-казеїн та гідрофільний макропротеїд.
Полярні групи, що знаходяться на поверхні та всередині казеїнових міцел (NH 2 , COOH, ВІН та ін), пов'язують значну кількість води - близько 3,7 г на 1 г білка. Здатність казеїну зв'язувати воду характеризує його гідрофільні властивості. Гідрофільні властивості казеїну залежать від структури, величини заряду білкової молекули, рН середовища, концентрації солей та інших факторів. Вони мають велике практичне значення. Від гідрофільних властивостей казеїну залежить стійкість казеїнових міцел у молоці. Гідрофільні властивості казеїну впливають на здатність кислотного та кислотно-сичужного згустку утримувати та виділяти вологу. Зміна гідрофільних властивостей казеїну необхідно враховувати під час вибору режиму пастеризації у процесі виробництва кисломолочних продуктівта молочних консервів. Від гідрофільних властивостей казеїну та продуктів його розпаду залежать водозв'язувальна та вологоутримуюча здатність сирної маси при дозріванні сирів, консистенція готового продукту.
Казеїн у молоці міститься у вигляді складного комплексу казеїнату кальцію з колоїдним фосфатом кальцію, так званого казеїнаткальцій фосфатного комплексу (ККФК). До складу ККФК також входить невелика кількість лимонної кислоти, магнію, калію та натрію.
Вивчено первинну структуру всіх казеїнів та їх фізико-хімічних властивостей. Ці білки мають молекулярну масу близько 20 тис., ізоелектричну точку (рI) бл. 4,7. Містять підвищені кількості проліну (поліпептидний ланцюг має b-структуру), стійкі до дії денатурантів. Залишки фосфорної кислоти (зазвичай у вигляді Са-солі) утворюють складноефірний зв'язок головним чином з гідроксигрупою залишків серину. Висушений казеїн - білий порошок без смаку та запаху, практично не розчинний у воді у воді та органічних розчинниках, розчиняється у водних розчинах солей та розведених лугів, з яких випадає в осад при підкисленні. Казеїн має здатність до створювання. Цей процес має ферментативну природу. У новонароджених у шлунковому соку міститься особлива протеїназа - ренін, або хімозин, який відщеплює від (-казеїну глікопептид з утворенням так званої пари - казеїну, що володіє здатністю до полімеризації. Цей процес - перша стадія творіння всього казеїну. У дорослих тварин та людини утворення пара - казеїну відбувається в результаті дії пепсину.За здатністю до створажування казеїн подібний з фібриногеном плазми крові, який при дії тромбіну перетворюється на легко полимеризующийся фібрин. оскільки забезпечує його затримку в шлунку.Казеїн легко доступний для травних протеїназ вже в нативному стані, в той час як всі глобулярні білки набувають цієї властивості при денатурації.При частковому протеолізі казеїну, що відбувається при асиміляції молока новонародженими, утворюються ф ізоологічно активні пептиди, що регулюють такі важливі функції, як травну, кровопостачання мозку, активність центральної нервової системи та ін. Для виділення казеїну зняте молоко підкислюють до рН 4,7 що викликає випадання казеїну в осад. Казеїн містить усі необхідні організму амінокислоти (в т. ч. незамінні), є головною складовою сиру і сиру; служить плівкоутворювачем у виробництві клеїв та клейових фарб, а також сировиною для пластмас та волокон.
Казеїн подібно до всіх білків має амфотерні властивості - здатний проявляти як кислі, так і лужні властивості.
При лужній реакції розчину казеїн заряджається негативно, внаслідок чого здатний реагувати із кислотами:
Навпаки, у кислому розчині казеїн набуває здатності реагувати з лугами, тобто. катіонами, при цьому він заряджається позитивно.
У молоці казеїн має явно виражені кислі властивості. Його вільні карбоксильні групи дикарбонових амінокислот та гідроксильні групи фосфорної кислоти легко взаємодіють з іонами солей лужних та лужноземельних металів (Na+-, К+, Са2+, Mg2+), утворюючи казеїнати.
Вільні аміногрупи казеїну можуть взаємодіяти з альдегідами, наприклад, з формальдегідом:
Ця реакція є основою визначення вмісту білків у молоці методом формольного титрування.
6. Фракційний склад казеїну
1). Характеристика основних фракцій.
2). Фізико-хімічні властивості казеїну.
У свіжовидоєному молоці казеїн присутній у формі міцел, побудованих з казеїнових комплексів. Казеїновий комплекс складається з агломерату (скупчення) основних фракцій: a, b, Y, Н-казеїнів, які мають кілька генетичних варіантів.
Згідно з останніми даними, казеїн можна розділити за схемою (рис.1), складеною на основі ревізії комітету з номенклатури та методології білків асоціації американських учених у галузі молочної промисловості. (ADSA).
Всі фракції казеїну містять фосфор, на відміну від сироваткових білків. Група as-казеїнів має найбільшу електрофоретичну рухливість з усіх казеїнових фракцій.
as1-казеїн – основна фракція as-казеїнів. Молекули as1-казеїну складаються з простого номенклатурного ланцюга, що містить 199 амінокліслотних залишків. Подібно до b-казеїну і на відміну від Н-казеїну не містить цистин. as2-казеїн – фракція as-казеїнів. Молекули as2-казеїну складаються з простого полептиптидного ланцюга, що містить 207 амінокислотних залишків. Має властивості, загальні як з as1-казеїном, так і з Н-казеїном. Подібно до Н-казеїну і на відміну від as1-казеїну містить два залишки цистеїну:
as-казеїн – фракція as-казеїнів. Зміст її становить 10% від вмісту as1-казеїну. Має структуру, ідентичну структурі as1-казеїну, крім розташування фосфатної групи.
b-казеїн, молекули його складаються з простого політептидного ланцюга, містять 209 амінокислотних залишків. Не має у своєму складі цистеїну і при концентрації іонів кальцію, що дорівнює концентрації, їх у молоці, нерозчинний при кімнатній температурі. Ця фракція найбільш гідрофобна завдяки високому вмісту проліну.
Н-казеїн - має хорошу розчинність, іони кальцію не беруть в облогу його. При дії сичужного та інших протеолітичних ферментів Н-казеїн - розпадається на пари - Н-казеїн, що осаджується разом з as1, as2 - b-казеїнами. Н-казеїн є фосфоглікопротеїдом: містить - тривуглеводгалактозу, галактозамін і N-ацетил -нейралінову (сіалову) кислоту.
Група U-казеїнів є фрагментами b-казеїну, що утворилися за допомогою протеолізу b-казеїну ферментами молока.
Сироваткові білки є термолабільними. Починають згортатися в молоці за температури 69оС. Це прості білки, вони побудовані майже з амінокислот. Містять у значній кількості сірковмісні амінокслоти. Чи не коагулюють під дією сичужного ферменту.
Лактоальбумінова фракція - це фракція термолабільних сироваткових білків, яка не осаджується з молочної сироватки при напівнасиченні сульфатом амонію. Вона представлена b-лактоглобуліном і a-лактоальбуміном і альбуміном сироватки крові.
b-лактоглобулін – основний білок сироватки. Нерозчинний у воді, розчиняється лише у розведених розчинах солей. Містить вільні сульфгідрильні групи у вигляді залишків цистеїну, які беруть участь в утворенні смаку кип'яченого молока при тепловій обробці останнього. a-лактоальбумін – другий основний білок сироватки. Виконує особливу роль у синтезі лактози, є компонентом ферменту лактозосинтетази, що каталізує утворення лактози з уридин-дифосфатгалактози та глюкози.
Альбумін сироватки крові потрапляє у молоко із крові. Зміст цієї фракції у молоці корів, хворих на мастит, значно більше, ніж у молоці здорових корів.
Імуноглобуліни - це фракція термолобільних сироваткових білків, що облягається з молочної сироватки при напівнасиченні її сульфатом амонію або насичення сульфатом магнію. Вона є глікопротеїдами. Об'єднує групу високомолекулярних білків, що мають загальні фізико-хімічні властивості та містять антитіла. У молозиві кількість цих білків дуже велика і становить 50-75% вмісту всього білка молозива.
Імуноглобуліни дуже чутливі до нагрівання. Імуноглобулін поділяють на три класи: Uг. , Ur M (UM) та Ur А (UА), а клас Ur у свою чергу ділиться на 2 підкласи: Ur (U1) та Ur 2 (U2). Основною фракцією імуноглоубінів є Ur 1
Протеозо-пептона фракція (20%) відноситься до термостабільних високомолекулярних пептидів, які не випадають в осад при витримуванні при 95оС протягом 20 хв. і подальшому підкисленні до рН 4,6, але осаджуються 12% трихлороцтової кислотою. Протеозо-пептонна фракція є сумішшю фрагментів молекул білків молока. Ця фракція є проміжною між власне білковими речовинами та поліпептидами. Електрофорез у поліакриламідному Гелі виявив близько 15 електрофоретичних різних зон, основні з яких - компоненти 3,5 і 8 - характеризуються низьким вмістом ароматичних амінокислот і метіоніну і порівняно високим - глутамінової та аспаргінової амінокислот. Містять вуглеводи.
5. Фізичні властивості молока
1). Щільність, в'язкість, поверхневий натяг.
2). Осмотичний тиск та температура замерзання.
3). Питома електропровідність.
Щільність молока або об'ємна маса р при 20оС коливається від 1027 до 1032 г/см2 виражається і в градусах лактоденсиметра. Щільність залежить від температури (знижується з її підвищенням), хімічного складу(знижується при збільшенні вмісту жиру та підвищенням при збільшенні кількості білків, лактози та солей), а також від тиску, що діє на нього.
Щільність молока, визначена відразу ж після доїння нижче за щільність, виміряну через кілька годин на 0,8-1,5 кг/м3. Це пояснюється випаровуванням частини газів і підвищенням щільності жиру та білків. Тому щільність молока, що заготовляється, необхідно вимірювати не раніше ніж через 2 години після доїння.
Розмір щільності залежить від лактаційного періоду, хвороб тварин, порід, кормових раціонів. Так. молозиво та молоко отримані від різних корів, мають високу щільність за рахунок підвищеного вмісту білків, лактози, солей та інших складових частин.
Визначають щільність різними методами, технометричними, ареометричними та гідростатичними вагами (щільність морозива та молока в Німеччині).
На щільність молока впливають усі його складові - їх щільність, які мають наступну щільність:
вода – 0,9998; білок – 1,4511; жир – 0,931;
лактоза – 1,545; солі – 3,000.
Щільність молока змінюється від вмісту сухих речовин та жиру. сухі речовини підвищують густину, жир знижують. На щільність впливають гібрація білків і ступінь затвердіння жиру. Останнє залежить від температури, способу обробки та частково від механічних впливів. З підвищенням температури густина молока зменшується. Це перш за все зміною щільності води - головної складової частини молока. У діапазоні температур від 5 до 40оС густина свіжого знежиреного молока в перерахунку на густину води з підвищенням температури знижується сильніше. Таке відхилення не спостерігається в дослідах з 5%-ним розчином лактози.
Тому зниження густини молока можна пояснити зміною гідратації білків. У діапазоні температур від 20 до 35оС можна спостерігати особливо сильне падіння щільності вершків. Воно зумовлене фазовим переходом «твердий-рідкий» – у молочному жирі.
Коефіцієнт розширення молочного жиру значно вищий, ніж води. З цієї причини щільність сирого молокапри коливаннях температури змінюється сильніше, ніж густина знежиреного молока. Ці зміни тим більше, що вищий вміст жиру.
Між щільністю, вмістом жиру та сухого знежиреного залишку існує прямий зв'язок. Так як вміст жиру визначають традиційним методом, а щільність вимірюють швидко ареометром, можна швидко і просто розрахувати вміст сухих речовин в молоці без трудомісткого і тривалого визначення сухих речовин шляхом сушіння при 105оС. Для чого використовують формули перерахунку:
З=4,9×Ж+А + 0,5; СОМО=Ж+А+ 0,76
де С – масова частка сухих речовин, %
СОМО – масова частка сухого знежиреного молочного залишку, %; Ж – масова частка жиру, %; А - густина в градусах ареометра, (оА); 4.9, 4, 5; 0.5; 0.76 – постійні коефіцієнти.
Щільність окремих молочних продуктів як і густина молока залежить від складу. Щільність знежиреного молока вища, ніж сирого та постійні коефіцієнти.
Щільність окремих молочних продуктів як і густина молока залежить від складу. Щільність знежиреного молока вища, ніж сирого та _________. Зі збільшенням жиру щільність вершків знижується. Встановлювати щільність твердих та пастоподібних молочних продуктів складніше, ніж рідких. У сухого молока розрізняють фактичну щільність та насипну вагу. Для контролю фактичної щільності використовують спеціальні ---нометри. Щільність вершкового масла, як і сухого молока, залежить не тільки від кількості вологи та сухого знежиреного залишку, а й від вмісту повітря. Останній визначають флотаційним способом. Це дозволяє визначити вміст повітря в олії за його густиною. Метод цей наближений, але практично цього достатньо.
Щільність молока змінюється при фальшуванні - при додаванні Н2О знижується, і підвищується при знятті вершків або розведенні знежиреним молоком. Тому за величиною щільності побічно судять про натуральність молока за підозри на фальсифікацію. Однак молоко не відповідає вимогам ГОСТ 13264-88 за щільністю, тобто нижче 1,027 г/см3, але цілісність якої підтверджена стійловою пробою, приймається як сортове.
В'язкість або внутрішнє тертя нормального молока при 20оС в середньому становить 1,8×10-3Па.с. Вона залежить головним чином від вмісту казеїну та жиру, дисперсності міцел казеїну та кульок жиру, ступеня їх гідратації та агрегування сироваткові білки та лактозу незначно впливають на в'язкість.
У процесі зберігання та обробки молока (перекачування, гомогенізація, пастеризація тощо) в'язкість молока підвищується. Це пояснюється збільшенням ступеня диспергування жиру, укрупненням білкових частинок, адсорбцією білків на поверхні кульок жиру тощо.
Практичний інтерес представляє в'язкість сильноструктурованих молочних продуктів - сметани, кислого молока, кисломолочних напоїв та ін.
Поверхневе натяг - молока нижче поверхневого натягу Н2О (рівно 5×10-3 н/м при t -20оС). Нижче порівняно з Н2О значення поверхневого натягу пояснюється наявністю в молоці ПАР – фосфоліпідів, білків, жирних кислот тощо.
Поверхневе натяг молока залежить від його температури, хімічного складу, стану білків, жиру, активності ліпази, тривалості зберігання, режимів технічної обробки тощо.
Так, поверхневе натяг знижується при нагріванні молока і особливо при його ___лизе. оскільки в результаті гідролізу жиру утворюють ПАР - жирні кислоти, ді-і моногліцериди, що знижують величину поверхневої енергії.
Температура кипіння молока трохи вище Н2О внаслідок наявності в молоці солей та частково цукру. Вона одно 100,2оС.
Питома електропровідність. Молоко – поганий провідник тепла. Її обумовлюють головним чином іони Cl-, Na+, K+, N. Електрично заряджені казеїн, сироваткові білки. Вона дорівнює 46×10-2 Див. м-1 залежить від лактаційного періоду, породи тварин та ін. Молоко, отримане від тварин, хворих на мастит, має підвищене електро_______________________
Осмотичний тиск та температура замерзання. Осмотичний тиск молока близький за величиною до осмотичного тиску крові тварини та в середньому становить 0,66 мга. Воно обумовлено високодисперсними речовинами: лактозою та хлоридами. Білкові речовини, колоїдні солі трохи впливають на осмотичний тиск, жир практично не впливає.
Осмотичний тиск розраховують за температурою замерзання молока, яка дорівнює -0,54оС за формулою згідно із законами Рауля та Вант-Гоффа
Росм. = t×2,269/К, де t - зниження температури замерзання досліджуваного розчину; З; 2,269 - осмотичний тиск 1 моль речовини в 1 л розчину, мПа; К - кріоскопічна стала розчинника, для води дорівнює 1,86.
Отже: Р осм. =0,54×2,269/1,86+0,66 мПа.
Осмотичний тиск молока, як та інших фізіологічних рідин тварин підтримується постійному рівні. Тому при підвищенні в молоці вмісту хлоридів внаслідок зміни фізіологічного стану тварини, особливо перед кінцем лактації або при захворюванні, відбувається одночасне зниження кількості іншого низькомолекулярного компонента молока – лактози.
Температура замерзання також постійна фізико-хімічна властивість молока, тому що воно обумовлюється тільки істинно гальмованим складовими частинами молока: лактозою і солями, причому останні містяться в постійній концентрації. Температура замерзання коливається у вузьких межах -0,51 до -0,59оС. Вона змінюється протягом лактаційного періоду при захворюванні тварини та при фальшуванні молока води або соди. І внаслідок відхилення прирощення лактози. На початку лактації температури замерзання знижується (-0,564оС) у середині - підвищується (-0,55оС); наприкінці знижується (-0,581оС). 
В12 задовольняється з допомогою синтезу його мікрофлорою шлунково-кишкового тракту. У молоці вітаміну В12 міститься близько 0,4 мкг на 100 г (добова потреба становить 3 мкг). Молоко та молочні продукти покривають понад 20% добової потреби людини у вітаміні В12. Аскорбінова кислота (вітамін С). Вона бере участь в окисно-відновних процесах, що відбуваються в організмі. ...
Молочних продуктів при зберіганні – 2 год. 8. Біохімічні функції, будова та склад м'язової тканини – 6 год. 9. Біохімія дозрівання м'яса – 6 год. Всього 26 год. Теми лабораторно-практичних занять хімічних показників молока 6 год. 2. Визначення біохімічних та фізико-хімічних показників при обробці молока та виробленні...
Отриманого від здорових вотних, у господарствах благополучних та заразних хвороб. Смак та запах типовий для кожного виду, без сторонніх прикусів та запахів. Крім того, обов'язковою умовою ветеринарно-санітарної експертизи сирів є визначення готового продукту масових часток жиру. вологи та кухонної солі. Таблиця 6. Балальна оцінка якості сиру Показник Максимальна кількість...
Ступені дисперсності та стабільності жирової фази. Відцентрове очищення не викликає істотних змін жиру. Ступінь знежирення при сепаруванні залежить від складу, фізико-хімічних властивостей молока, ступеня диспергування жиру, щільності, в'язкості та кислотності. Негативно на ступені знежирення позначаються тривале зберігання молока при низьких температурах, попереднє...
Говорячи про спортивне харчування, неможливо не сказати про такий вид білка, як казеїн. Казеїновий протеїн, як у світі аматорського фітнесу, так і у світі професійного бодібілдингу – це широко використовувана добавка, яка за своєю популярністю та біологічною цінністю стоїть поруч із сироватковим протеїном. Але найголовніша їхня відмінність – це ступінь засвоюваності та безпосередньо мети прийому. Все про протеїн ви можете дізнатися з попередніх статей: і . Сьогодні ж я хочу докладніше зупинитися на казеїнета відповісти на такі запитання: чи можна дівчатам приймати казеїн? Який казеїн краще? Як правильно вибрати казеїновий протеїн? Що краще казеїн для схудненнячи знежирений сир? Відповіді на всі ці та багато інших цікавлять вас у цій статті.
Перш, ніж перейти до розгляду казеїну безпосередньо як спортивне харчування, потрібно взагалі розібратися, що це за «звір» такий.
Казеїн– це складний білок, що є основою молока, і міститься у ньому вигляді солей кальцію (казеїнат кальцію). Саме тому казеїновий протеїн вважається найкращим джерелом кальцію серед усіх існуючих протеїнових коктейлів.
Назва казеїн походить від латинського слова "caseus", що означає "сир". Саме завдяки молочному білку казеїну з молока отримують сир та сир.
Всі ви чули про швидкі та повільні вуглеводи, які відрізняються швидкістю засвоєння організмом. У білків теж є свій поділ: існують швидкі білки (ступінь засвоюваності від декількох хвилин до декількох годин) і повільні білки (ступінь засвоюваності 5-12 годин). Так казеїн відноситься до повільно засвоюваних білків, які перетравлюються організмом досить тривалий час. Погано це чи добре? На це питання не можна відповісти однозначно, як у випадку з вуглеводами (нашому організму потрібні як прості, так і складні вуглеводи) потрібно в правильних кількостях і в правильний час вживати той чи інший вид білка.
Сироватковий протеїн, який відноситься до швидкозасвоюваних білків, краще вживати 1) відразу після пробудження, щоб ранковим прийомом їжі наситити організм необхідною кількістю білка; 2) протягом 20-30 хвилин після тренування, щоб викликати анаболічні процеси в м'язовій тканині тренується.
Протягом дня сироватковий протеїн також можна вживати, якщо в ньому є гостра необхідність, але максимальну користь від нього ви отримаєте саме в ранковий та посттренувальний час.
Казеїн же має зовсім інші властивості. Через те, що швидкість його перетравлення в організмі становить 5-8 годин, той час його вживання найкраще припадає:
а) на вечірній час/перед сном;
б) на денний час, коли немає можливості прийняти нормальний прийом їжі (замінник їжі).
У першому випадку, випиваючи порцію казеїну, ви зможете підживлювати ваші м'язи протягом усієї ночі, що вбереже їх від катаболізму. У другому випадку ви можете уникнути тривалого голодування.
Швидше за все, ви вже знаєте, що для того, щоб бажано дотримуватися кожні 2,5-3 години протягом усього дня. Це потрібно в першу чергу для того, щоб підтримувати і дати вашому організму. зелене світло» до спалювання жиру. У протилежному випадку, при 2-3-х разовому харчуванні на день організм включає аварійний режим запасання жирів і ні про який високий метаболізм, а тим більше про схуднення, не може йтися. Саме тому прийом казеїну протягом дня, коли існує можливість пропуску запланованого прийому їжі, буде якраз до речі. Казеїновий протеїнвбереже вас від голоду, а також катаболічних процесів у м'язах.
Але не все так однозначно, як може здатися на перший погляд, у прийомі казеїну є свої нюанси. Залежно від того, які цілі ви ставите перед собою (набір м'язової маси або схуднення), буде завісити і час прийому казеїну. Давайте розберемо кожен варіант окремо.
Якщо ваша мета нарощування м'язової маси, то час прийому казеїнового протеїнуможе припадати як на денний час, коли виникає ймовірність не поїсти під час(проміжок між їдою становить більше 3-х годин), так і на вечірній час. До чого вечірню порцію казеїну бажано випити прям перед сном. І в першому, і в другому випадку казеїн виступає як захист м'язової тканини від катаболізму.
Частина казеїну - 30-40 грам.
Якщо ж ваша мета схуднення, в такому випадку вам підійде денний прийом казеїнового коктейлю як замінника їжі або корисного перекушування, а також вечірній прийом їжі, але не прямий перед сном, як при наборі м'язової маси, а за 1,5-2 години до сну. Справа в тому, що як будь-який продукт, казеїновий білок теж має свою калорійність і харчову цінність(порція казеїну становить у середньому 100-120 ккал), і тому прийом навіть самого якісного білкового казеїну перед сном однозначно негативно позначиться процесі жиросжигания. Потрапляючи в організм, казеїновий білок все ж таки в невеликих дозах викликає секрецію інсуліну, що перешкоджає нічному викиду гормону росту, який і є нашим нічним жироспалюючим гормоном. Саме тому пити казеїн на ніч при схудненні небажано, а при наборі м'язової масі можна.
Порція казеїну – 20-25 р.
І якщо ми вже торкнулися питання інсулінового фактора, то давайте розбиратися, як справи з казеїном та його ІІ? Відомо, що сир має високий інсуліновий індекс (про це докладніше читайте у статті), а він складається на 80% з казеїну, чи це не означає, що і казеїновий протеїнтакож має високий інсуліновий індекс? Давайте розумітися.
Казеїн буває двох видів: казеїнат кальцію чи натріюі міцелярний казеїн. Вони відрізняються один від одного способами одержання.
Міцелярний казеїн вважається набагато якіснішим, а відповідно і коштує трохи дорожче за звичайний казеїнат.
- процес засвоєння білка збільшується до 12 годин (для нічного їди ідеальний варіант, якщо ваша мета масонабір);
- має кращий смак та розчинність у воді;
- приємніша консистенція (не клейкий);
- схильний до більш давньої очистки від жирів і вуглеводів (молочного цукру);
- меншою мірою викликає розлади травлення;
- взагалі не містить лактози на відміну від сироваткового протеїну та казеїнатів.
Ці переваги роблять міцелярний казеїн більш популярним серед професійних спортсменів, а новачкам, які тільки думають придбати казеїн як додаткове спортивне харчування, я рекомендую купувати ТІЛЬКИ міцелярний казеїн.
Ну і нарешті, підбираємось до найцікавішого питання: чи має казеїн високий інсуліновий відгук?
На відміну від знежиреного сиру та сироваткового протеїну, в яких кількість лактози досить висока (більше 3 г), міцелярний казеїн повністюочищено від лактози. Це говорить про те, що інсуліновий індекс казеїну буде набагато меншим, ніж у сиру. Але це справедливо тільки для міцелярного казеїну, який був схильний до більш детальної очистки та фільтрації від вуглеводів на відміну від його дешевого брата казеїнату кальцію.
Виходить, що казеїн все ж таки краще сиру саме через низький вміст лактози. Так що, якщо у вас спостерігається лактозна непереносимість, або ваша мета схуднення, а ввечері вам, раптом, захотілося поїсти сирка, то краще випити порцію міцелярного казеїну, розведеного на воді. Підкреслюю словосполучення «на воді» не просто так, адже якщо ви розведете казеїновий коктейль на молоці, то весь сенс «операції» відразу загубиться, тому що молоко містить багато лактози, і вся вона миттєво виявиться у вашому казеїні. Так що якщо вже вирішили у вечірній час вгамувати голод порцією казеїну, то розводьте його тільки на воді. При цьому пам'ятайте:
Деякі люди відчувають дискомфорт у шлунку, здуття живота, газоутворення, метеоризм та інші симптоми лактозної непереносимості після вживання казеїну. Чому це відбувається, адже там немає лактози?
А якщо ви побачили у складі вашого казеїну такий харчовий фермент, як лактаза, Це говорить про те, що в даному казеїні 100% є лактоза (рис.1). А якщо є лактоза, значить саме вона і викликає у вас всі перераховані вище симптоми. Так що закликаю всіх взяти собі за правило вивчати склад будь-якої продукції, яку ви купуєте, починаючи від звичайного насіння до спортивного харчування.
Рис. 1 Казеїн, у складі якого є лактаза Насамперед вам потрібно визначитися, яких цілей ви хочете досягти, використовуючи казеїн?
а) для заміни нічного прийому їжі при схудненні;
б) для нічного їди при нарощуванні м'язової маси;
в) як перекушування в денний час;
г) для заміни молочної продукції через лактозну непереносимість.
Коли ви визначитеся з відповіддю, вам буде легко вибрати для себе ідеальний протеїн.
Нижче я наведу кілька якісних виробників міцелярного казеїну та їх продукцію (картинки клікабельні).
Prostar 100% casein від Ultimate Nutrition (підходить для схуднення) 
Casein Pro від Universal Nutrition (підходить для схуднення) 
Micelar Casein від MYPROTEIN (меншою мірою підходить для схуднення, більшою — для нарощування м'язової маси) 
Gold Standard Casein від Optimum Nutrition (підходить для нарощування м'язової маси) 
100% Casein Complex від Scitec Nutrition (підходить для схуднення) На цьому я закінчую статтю про казеїн. Сподіваюся, що тепер у вас не буде труднощів із вибором якісного казеїну; ви знатимете, як і коли найкраще приймати казеїн для схуднення; за скільки часу до сну краще пити казеїн при масонаборі; якому виду казеїну краще віддавати перевагу і чому. І найголовніше – тепер ви не боятиметеся пити казеїн при схудненні, Тому що друг Вася або подруга Маша сказали, що в ньому міститься купа лактози і взагалі від нього розносить. Так само як і в культурі харчування та режимі тренувань є свої нюанси, які одним людям допомагають домагатися намічених цілей, а іншим – навпаки, заважають через незнання останніх, все те саме стосується казеїну. Якщо знати всі тонкощі прийому цього коктейлю і вміти аналізувати склад продукту, що купується, то казеїн може істотно допомогти вам у досягненні вашої мети. Чого я вам щиро й бажаю!
Завжди Ваша, Янеліє Скрипнику!
Електричний заряд білків визначається іонізованими групами: -СОО - , NH 3 + та ін. У водному середовищі карбоксильні та фосфатні групи дисоціюють (віддають протон) і переходять у форму аніонів:
R-COOH R-COO - + H +
R–O–P = O R–O–P = O + 2H +
Аміногрупи, гуанідинові групи приєднують протони і переходять у катіони:
R-NH 2 + H + R-NH 3 +
R–NH–C–NH 2 + H + R–NH–C–NH 2
Від величини електричних зарядів на поверхні білків залежать: 1 - Здатність до гідратації; 2 - Здатність до пересування в електричному полі; 3 – кислий чи основний характер білків; 4 - Розчинність.
1. Для білків характерна дуже високий рівень гідратації, тобто. зв'язування води: 1 г казеїну зв'язує 2-3,7 г і більше води. На поверхні електрично зарядженої колоїдної частинки утворюється мономолекулярний шар зв'язаної води через полярність молекул води. На цьому шарі адсорбуються інші частки води тощо. У міру потовщення нові молекули води дедалі слабше утримуються білком і легко відокремлюються від нього при підвищенні температури, внесенні електролітів та ін. Гідратна оболонка перешкоджає агрегації молекул білка в нативному стані та їх коагуляції.
2. Величина заряду визначає рухливість білків в електричному полі та є основою електрофоретичного поділу та ідентифікації білків. Розмір заряду білка залежить від рН. Зі зниженням рН дисоціація СООН-груп уповільнюється й надалі припиняється повністю. У лужному середовищі вони, навпаки, повністю дисоційовані.
3. При рН свіжого молока, що дорівнює 6,6-6,8, казеїн несе і позитивні, і негативні заряди, з переважанням негативних. Тобто сумарний заряд на поверхні казеїну негативний.
4. Якщо поступово знижувати рН, то іони Н + зв'язуватимуться зарядженими СОО - -групами із заснуванням незаряджених карбоксильних груп, тобто. зменшується величина негативного заряду. При певному значенні рН (4,6-4,7) кількість позитивних зарядів на поверхні частинок казеїну дорівнюватиме кількості негативних. У цій точці, яка називається ізоелектричної (pI), білки втрачають електрофоретичну рухливість, знижується рівень гідратації і, отже, стабільність, тобто. казеїн коагулює. Сироваткові білки при цьому залишаються у розчині.
На розчинність білків також впливає концентрація солей у суміші:
При невеликій концентрації електроліту розчинність підвищується;
Дуже високі концентрації солей позбавляють білки гідратної оболонки і вони випадають в осад (висолювання) (оборотний процес).
Спирт та ацетон також діють як водовіднімні речовини, причому необоротно. Дія посилюється, коли білок перебуває у нестійкій формі (алкогольна проба визначення термостійкості молока).
Сироваткові білки - це білки молока, що залишаються в сироватці після осадження казеїну з сирого молока при рН 46 і температурі 20°С. Вони становлять 15-22% всіх білків молока. Так само як і казеїн не є гомогенні, а складаються з декількох фракцій, головні з яких β-лактоглобулін (АВСDD 2), α-лактальбумін (АВ), альбумін сироватки крові, імуноглобуліни, компоненти протеозопептонної фракції. Крім того, у сироватці містяться лактоферин, трансферин, ферменти, гормони та ін мінорні компоненти.
Сироваткові білки містять більше незамінних амінокислот, ніж казеїн, тому повноцінніші і їх необхідно використовувати на харчові цілі.
Деякі властивості сироваткових білків виявляються в ході різних технологічних процесіві впливають на якість продуктів.
Найважливішими технологічними властивостямисироваткових білків молока є висока вологоутримуюча здатність і термолабільність, тобто. їхня денатурація при нагріванні (95°С протягом 20 хв). Поліпептидні ланцюги сироваткових білків мають α-спіралеподібну конфігурацію і високий вміст амінокислот S, що містять. При нагріванні відбувається розрив водневих зв'язків та побічних валентних зв'язків α-спіралі; поліпептидні ланцюги розгортаються. Між молекулами сироваткових білків відбувається формування нових водневих зв'язків і дисульфідних містків, що веде до теплової коагуляції, при цьому сироваткові білки перетворюються на дуже дрібні пластівці, які в пастеризаторі осідають разом з Са 3 (РО 4) 2 у вигляді молочного каменю або осідають на частинок, блокуючи їх активну поверхню. Теплова обробка веде також до реакції між α-лактальбуміном та β-лактоглобуліном.
β-лактоглобулін – основний сироватковий білок, що містить вільні SH-групи, становить 7-12% загальної кількості білків молока.
Денатурований при пастеризації β-лактоглобулін утворює комплекси з æ-казеїном та осаджується разом з ним при кислотній та сичужній коагуляції казеїну. Утворення комплексу β-лактоглобулін – æ-казеїн значно погіршує атаку æ-казеїну сичужним ферментом та знижує термостійкість міцел казеїну.
α-лактальбумін становить 2-5% загальної кількості білків молока, тонкодиспергований; не коагулює в ізоелектричній точці (рН 4,2-4,5), т.к. сильно гідратований; не згортається сичужним ферментом; термостабілен через велику кількість S-S-зв'язків; відіграє важливу роль у синтезі лактози.
Альбумін сироватки крові (0,7-1,5%) надходить у молоко з крові. У маститному молоці цієї фракції багато.
Імуноглобуліни (Іг) виконують функцію антитіл (аглютиніну), тому у звичайному молоці їх мало (1,9-3,3% загальної кількості білків), а в молозиві вони становлять основну масу (до 90%) сироваткових білків. Дуже чутливі до нагрівання.
Протеозо-пептони - Найбільш термостабільна частина сироваткових білків. Складають 2-6% всіх білків молока. Не осідають при 95-100°С протягом 20 хв і підкисленні до рН 4,6; осаджуються 12%-ною трихлороцтовою кислотою.
Мінорні білки :
- лактоферин (червоний залізо-зв'язуючий білок), глікопротеїд, міститься в кількості 0,01-0,02%, має бактеріостатичну дію на Е.coli;
– трансферин аналогічний лактоферину, але з іншою послідовністю амінокислот.
Близько 95% казеїну перебуває у молоці як порівняно великих колоїдних частинок -- міцел -- які мають пухку структуру, вони сильно гідратовані.
У розчині казеїн має ряд вільних функціональних груп, які зумовлюють його заряд, характер взаємодії з Н2О (гідрофільність) та здатність вступати у хімічні реакції.
Носіями негативних зарядів та кислих властивостей казеїну є і Y-карбоксильні групи аспаргінової та глютамінової кислот, позитивних зарядів та основних властивостей - -аміногруп лізину, гуанідові групи аргініну та імідазольні групи гістидину. При рН свіжого молока (рН 66) казеїн має негативний заряд: рівність позитивних і негативних зарядів (ізоелектричний стан білка) настає в кислому середовищі при рН 46-47; отже - але у складі казеїну переважають дикарбонові кислоти, крім того, негативний заряд та кислі властивості казеїну посилюють гідроксильні групи фосфорної кислоти. Казеїн належить до фосфоропротеїдів - у своєму складі містить Н 3 РО 4 (органічний фосфор), приєднаний моноефірним зв'язком до залишків серину:
R CH - CH 2 - O - P = O = О
Казеїн серінфосфорна кислота
Гідрофільні властивості залежать від структури, заряду молекул, рН середовища, концентрації у ній солей, і навіть інших чинників.
Своїми полярними групами та пептидними угрупованнями головних ланцюгів казеїн пов'язує значну кількість Н 2 Про - не більше 2 ч. на 1 ч. білка, що має практичне значення, забезпечує стійкість частинок білка у сирому, пастеризованому та стерилізованому молоці; забезпечує структурно-механічні властивості (міцність, здатність відокремити сироватку) кислотних і кислотно-сичужних згустків, що утворюються при виробленні кисломолочних продуктів і сиру, т. к. в процесі високотемпературної теплової обробки молока денатурується -лактоглобулін взаємодіючи з казеїном і властивості гідрофільні казеїну вологоутримуючу та водозв'язуючу здатність сирної маси при дозріванні сиру, тобто консистенція готового продукту.
Казеїн-амфотерин. У молоці має явно виражені кислі властивості.
СООН СОО -
Його вільні карбоксильні групи дикарбонових АК та гідроксильні групи фосфорної кислоти взаємодіючи з іонами солей лужних та лужноземельних металів (Na+, K+, Ca+2, Mg+2) утворюють казеїнати. Лужні розчинники Н 2 О, лужноземельні нерозчинні. Казеїнат кальцію та натрію мають велике значення при виробництві плавлених сирів, При якому частина казеїнату кальцію перетворюється на пластичний емульгувальний казеїнат натрію, який все ширше використовується як добавка при виробництві харчових продуктів.
Вільні аміногрупи казеїну взаємодіють із альдегідом (формальдегід)
R - NH 2 + 2CH 2 O R - N
Цю реакцію використовують щодо білка в молоці методом формального титрування.
Взаємодія вільних аміногруп казеїну (насамперед -аміногруп лізину) з альдегідними групами лактози та глюкози пояснюється перша стадія реакції меланоїдиноутворення
R - NH 2 + C - R R - N = CH - R + H 2 O
альдозиламін
Для практики молочної промисловості особливий інтерес представляє насамперед здатність казеїну до коагуляції (осадження). Коагуляцію можна здійснити за допомогою кислот, ферментів (сичужного), гідроколоїдів (пектин).
Залежно від виду осадження розрізняють: кислотний та сичужний казеїн. Перший містить мало кальцію, так як іони Н 2 вилуговують його з казеїнового комплексу, сичужний казеїн - це суміш навпаки казеїнату кальцію і він не розчиняється у слабких лугах на противагу кислотному казеїну. Розрізняють два види казеїну, що отримується осадженням кислотами: кисломолочний сир і казеїн-сирець. При отриманні кисломолочного сиру кислота утворюється в молоці біохімічним шляхом - культурами мікроорганізмів, причому казеїну передує стадія гелеутворення. Казеїн-сирець отримують шляхом додавання молочної кислоти або мінеральних кислот, вибір яких залежить від призначення казеїну, так як під їх впливом структура осадженого казеїну різна: молочнокислий казеїн - пухкий і зернистий, сірчанокислотний - зернистий і злегка сальний; соляно-кислий - в'язкий і гумоподібний. При осадженні утворюються кальцієві солі застосовуваних кислот. Важкорозчинний у воді сульфат кальцію не можна видалити повністю при промиванні казеїну. Казеїновий комплекс досить термостійкий. Свіже нормальне молоко з рН 6,6 згортається при температурі 150 про З - за кілька секунд, при температурі 130 про З більш ніж за 20 хвилин, при 100 про З - протягом декількох годин, тому молоко можна стерилізувати.
З коагуляцією казеїну пов'язана його денатурація (згортання), вона у вигляді пластівців казеїну, або як гелю. У цьому хлопьеобразование отримує назву коагуляції, а гелеобразование - згортання. Видимим макроскопічним змінам передують субмікроскопічні зміни на поверхні окремих міцел казеїну, вони наступають за наступних умов
У всіх рідких молочних продуктах видима денатурація казеїну вкрай небажана.
У молочній промисловості явище коагуляції казеїну разом із сироватковими білками отримують копреципітати, використовують СаСl 2 , NH 2 і гідроксид кальцію.
Всі процеси денатурації казеїну, крім висолення вважаються незворотними, але це правильно тільки в тому випадку, якщо під оборотністю процесів розуміється відновлення нативних третинної та вторинної структур білків молока. Практичне значення має оборотну поведінку білків, коли вони з обложеної форми можуть переходити знову в колоїдно-дисперсний стан. Сычужное згортання у разі є необоротну денатурацію, оскільки у своїй розщеплюються головні валентні зв'язку. Сычужные казеїни що неспроможні перейти знову у початкову колоїдну форму. І навпаки, оборотність може сприяти гелеутворенню пари - Н-казеїну сублімаційного сушіння при додаванні концентрованого розчину кухонної солі. Звернемо також процес утворення м'якого гелю, що має тиксотропні властивості, в УВТ-молоці при кімнатній температурі. На початковій стадії легке струшування призводить до пептизації гелю. Осадження кислоти казеїну - оборотний процес. В результаті додавання відповідної кількості лугу казеїн у вигляді казеїнату знову перетворюється на колоїдний розчин. Хлоп'єутворення казеїну має також велике значення з погляду фізіології харчування. М'який згусток утворюється при додаванні слабокислих компонентів, наприклад, лимонної кислоти, або видалення частини іонів кальцію методом іонообміну, а також при попередній обробці молока протеолептичними ферментами, тому такий згусток утворює в шлунку тонкий м'який згусток.
