1.3 Хімічні властивості казеїну
Близько 95% казеїну перебуває у молоці як порівняно великих колоїдних частинок - міцел - які мають пухку структуру, вони сильно гідратовані.
У розчині казеїн має низку вільних функціональних груп, які зумовлюють його заряд, характер взаємодії з Н 2 Про (гідрофільність) та здатність вступати у хімічні реакції.
Носіями негативних зарядів та кислих властивостей казеїну є β та γ-карбоксильні групи аспаргінової та глютамінової кислот, позитивних зарядів та основних властивостей – å-аміногруп лізину, гуанідові групи аргініну та імідазольні групи гістидину. При рН свіжого молока (рН 66) казеїн має негативний заряд: рівність позитивних і негативних зарядів (ізоелектричний стан білка) настає в кислому середовищі при рН 46-47; отже, у складі казеїну переважають дикарбонові кислоти, крім того, негативний заряд і кислі властивості казеїну посилюють гідроксильні групи фосфорної кислоти. Казеїн належить до фосфоропротеїдів - у своєму складі містить Н 3 РО 4 (органічний фосфор), приєднаний моноефірним зв'язком до залишків серину.
Гідрофільні властивості залежать від структури, заряду молекул, рН середовища, концентрації у ній солей, і навіть інших чинників.
Своїми полярними групами та пептидними угрупованнями головних ланцюгів казеїн пов'язує значну кількість Н 2 Про - не більше 2 ч. на 1 ч. білка, що має практичне значення, забезпечує стійкість частинок білка у сирому, пастеризованому та стерилізованому молоці; забезпечує структурно-механічні властивості (міцність, здатність відокремити сироватку) кислотних і кислотно-сичужних згустків, що утворюються при виробленні кисломолочних продуктів і сиру, тому що в процесі високотемпературної теплової обробки молока денатурується β-лактоглобулін взаємодіючи з казеїном і властивості гідрофільні казе забезпечуючи вологоутримуючу та водозв'язувальну здатність сирної маси при дозріванні сиру, тобто консистенція готового продукту.
Казеїн – амфотерин. У молоці має явно виражені кислі властивості.
СООН СОО -
Його вільні карбоксильні групи дикарбонових амінокислот та гідроксильні групи фосфорної кислоти взаємодіючи з іонами солей лужних та лужноземельних металів (Na+, K+, Ca+2, Mg+2) утворюють казеїнати. Лужні розчинники Н 2 О, лужноземельні нерозчинні. Казеїнат кальцію та натрію мають велике значення при виробництві плавлених сирів, при якому частина казеїнату кальцію перетворюється на пластичний емульгувальний казеїнат натрію, який все ширше використовується як добавка при виробництві харчових продуктів.
Вільні аміногрупи казеїну взаємодіють з альдегідом, наприклад, з формальдегідом:
R − NH 2 + 2CH 2 O → R − N
Цю реакцію використовують щодо білка в молоці методом формального титрування.
Взаємодія вільних аміногруп казеїну (в першу чергу S-аміногруп лізину) з альдегідними групами лактози та глюкози пояснюється перша стадія реакції меланоїдиноутворення:
R - NH 2 + C - R R - N = CH - R + H 2 O
альдозиламін
Для практики молочної промисловості особливий інтерес представляє насамперед здатність казеїну до коагуляції (осадження). Коагуляцію можна здійснити за допомогою кислот, ферментів (сичужного), гідроколоїдів (пектин).
Залежно від виду осадження розрізняють: кислотний та сичужний казеїн. Перший містить мало кальцію, так як іони Н 2 вилуговують його з казеїнового комплексу, сичужний казеїн - це суміш навпаки казеїнату кальцію і він не розчиняється у слабких лугах на противагу кислотному казеїну. Розрізняють два види казеїну, що отримується осадженням кислотами: кисломолочний сир і казеїн-сирець. При отриманні кисломолочного сиру кислота утворюється в молоці біохімічним шляхом - культурами мікроорганізмів, причому казеїну передує стадія гелеутворення. Казеїн-сирець отримують шляхом додавання молочної кислоти або мінеральних кислот, вибір яких залежить від призначення казеїну, так як під їх впливом структура осадженого казеїну різна: молочнокислий казеїн - пухкий і зернистий, сірчанокислотний - зернистий і злегка сальний; соляно-кислий - в'язкий та гумоподібний. При осадженні утворюються кальцієві солі застосовуваних кислот. Важкорозчинний у воді сульфат кальцію не можна видалити повністю при промиванні казеїну. Казеїновий комплекс досить термостійкий. Свіже нормальне молоко з рН 6,6 згортається при температурі 150 про З - за кілька секунд, при температурі 130 про З більш ніж за 20 хвилин, при 100 про З - протягом декількох годин, тому молоко можна стерилізувати.
З коагуляцією казеїну пов'язана його денатурація (згортання), вона у вигляді пластівців казеїну, або як гелю. При цьому пластівництво отримує назву коагуляції, а гелеутворення - згортання. Видимим макроскопічним змінам передують субмікроскопічні зміни на поверхні окремих міцел казеїну, вони наступають за таких умов:
При згущенні молока - казеїн міцели утворює слабко пов'язані один з одним частинки. У згущеному молоці з цукром цього немає;
При голодуванні - міцели розпадаються на субміцели, куляста форма їх деформується;
При нагріванні в автоклаві > 130 про З - відбувається розрив основних валентних зв'язків і збільшується вміст небілкового азоту;
При сушінні розпилювальної форми міцел зберігається при контактному способі - форма їх змінюється, що впливає на погану розчинність молока;
При сублімаційному сушінні - зміна незначні.
У всіх рідких молочних продуктах видима денатурація казеїну вкрай небажана.
У молочній промисловості явище коагуляції казеїну разом із сироватковими білками отримують копреципітати, використовують СаСl 2 , NH 2 і гідроксид кальцію.
Всі процеси денатурації казеїну, крім висолення вважаються незворотними, але це правильно тільки в тому випадку, якщо під оборотністю процесів розуміється відновлення нативних третинної та вторинної структур білків молока. Практичне значення має оборотну поведінку білків, коли вони з обложеної форми можуть переходити знову в колоїдно-дисперсний стан. Сычужное згортання у разі є необоротну денатурацію, оскільки у своїй розщеплюються головні валентні зв'язку. Сычужные казеїни що неспроможні перейти знову у початкову колоїдну форму. І навпаки, оборотність може сприяти гелеутворенню пари - Н-казеїну сублімаційного сушіння при додаванні концентрованого розчину кухонної солі. Звернемо також процес утворення м'якого гелю, що має тиксотропні властивості, в УВТ-молоці при кімнатній температурі. На початковій стадії легке струшування призводить до пептизації гелю. Осадження кислоти казеїну – оборотний процес. В результаті додавання відповідної кількості лугу казеїн у вигляді казеїнату знову перетворюється на колоїдний розчин. Хлоп'єутворення казеїну має також велике значення з погляду фізіології харчування. М'який потік утворюється при додаванні слабокислих компонентів, наприклад, лимонної кислоти, або видалення частини іонів кальцію методом іонообміну, а також при попередній обробці молока протеолептичними ферментами, тому такий згусток утворює в шлунку тонкий м'який згусток.
Веретени, які також утворені мікротрубочками. Центріолі поляризують процес розподілу клітини, забезпечуючи розбіжність сестринських хроматид (хромосом) в анафазі мітозу. генетика клітина онтогенез гібрид Закони Г. Менделя У своїх дослідах із схрещування Мендель застосовував гібридологічний метод. Використовуючи цей метод, він вивчав успадкування за окремими ознаками, а не по всьому комплексу.
Причому переважають кислі. Кількість окремих груп амінокислот у білках залежить від зоотехнічних факторів, що і зумовлює їх фізико-хімічний склад. Молоко за вмістом незамінних амінокислот є повноцінним. Склад незамінних АК у деяких білках % Амінокислоти Ідеальний білок Казеїн Сироваткові білки молока Білок яйця Білок пшениці Білок...
В12 задовольняється з допомогою синтезу його мікрофлорою шлунково-кишкового тракту. У молоці вітаміну В12 міститься близько 0,4 мкг на 100 г (добова потреба становить 3 мкг). Молоко та молочні продукти покривають понад 20% добової потреби людини у вітаміні В12. Аскорбінова кислота (вітамін С). Вона бере участь в окисно-відновних процесах, що відбуваються в організмі. ...
Частиною міститься у цитоплазмі клітин. Зміст РНК, як правило, у 5-10 разів більший, ніж ДНК. Співвідношення РНК/ДНК у клітинах тим вище, що інтенсивніше у яких синтез білка. Нуклеїнові кислоти мають сильно виражені кислотні властивості і при фізіологічних значеннях рН несуть високий негативний заряд. У зв'язку з цим у клітинах організмів вони легко взаємодіють з різними катіонами та...
6. Фракційний склад казеїну
1). Характеристика основних фракцій.
2). Фізико-хімічні властивості казеїну.
У свіжовидоєному молоці казеїн присутній у формі міцел, побудованих з казеїнових комплексів. Казеїновий комплекс складається з агломерату (скупчення) основних фракцій: a, b, Y, Н-казеїнів, які мають кілька генетичних варіантів.
Згідно з останніми даними, казеїн можна розділити за схемою (рис.1), складеною на основі ревізії комітету з номенклатури та методології білків асоціації американських учених у галузі молочної промисловості. (ADSA).
Всі фракції казеїну містять фосфор, на відміну від сироваткових білків. Група as-казеїнів має найбільшу електрофоретичну рухливість з усіх казеїнових фракцій.
as1-казеїн – основна фракція as-казеїнів. Молекули as1-казеїну складаються з простого номенклатурного ланцюга, що містить 199 амінокліслотних залишків. Подібно до b-казеїну і на відміну від Н-казеїну не містить цистин. as2-казеїн – фракція as-казеїнів. Молекули as2-казеїну складаються з простого полептиптидного ланцюга, що містить 207 амінокислотних залишків. Має властивості, загальні як з as1-казеїном, так і з Н-казеїном. Подібно до Н-казеїну і на відміну від as1-казеїну містить два залишки цистеїну:
as-казеїн – фракція as-казеїнів. Зміст її становить 10% від вмісту as1-казеїну. Має структуру, ідентичну структурі as1-казеїну, крім розташування фосфатної групи.
b-казеїн, молекули його складаються з простого політептидного ланцюга, містять 209 амінокислотних залишків. Не має у своєму складі цистеїну і при концентрації іонів кальцію, що дорівнює концентрації, їх у молоці, нерозчинний при кімнатній температурі. Ця фракція найбільш гідрофобна завдяки високому вмісту проліну.
Н-казеїн - має хорошу розчинність, іони кальцію не беруть в облогу його. При дії сичужного та інших протеолітичних ферментів Н-казеїн - розпадається на пари - Н-казеїн, що осаджується разом з as1, as2 - b-казеїнами. Н-казеїн є фосфоглікопротеїдом: містить - тривуглеводгалактозу, галактозамін і N-ацетил -нейралінову (сіалову) кислоту.
Група U-казеїнів є фрагментами b-казеїну, що утворилися за допомогою протеолізу b-казеїну ферментами молока.
Сироваткові білки є термолабільними. Починають згортатися в молоці за температури 69оС. Це прості білки, вони побудовані майже з амінокислот. Містять у значній кількості сірковмісні амінокслоти. Чи не коагулюють під дією сичужного ферменту.
Лактоальбумінова фракція - це фракція термолабільних сироваткових білків, яка не осаджується з молочної сироватки при напівнасиченні сульфатом амонію. Вона представлена b-лактоглобуліном і a-лактоальбуміном і альбуміном сироватки крові.
b-лактоглобулін – основний білок сироватки. Нерозчинний у воді, розчиняється лише у розведених розчинах солей. Містить вільні сульфгідрильні групи у вигляді залишків цистеїну, які беруть участь в утворенні смаку кип'яченого молока при тепловій обробці останнього. a-лактоальбумін – другий основний білок сироватки. Виконує особливу роль у синтезі лактози, є компонентом ферменту лактозосинтетази, що каталізує утворення лактози з уридин-дифосфатгалактози та глюкози.
Альбумін сироватки крові потрапляє у молоко із крові. Зміст цієї фракції у молоці корів, хворих на мастит, значно більше, ніж у молоці здорових корів.
Імуноглобуліни - це фракція термолобільних сироваткових білків, що облягається з молочної сироватки при напівнасиченні її сульфатом амонію або насичення сульфатом магнію. Вона є глікопротеїдами. Об'єднує групу високомолекулярних білків, що мають загальні фізико-хімічні властивості та містять антитіла. У молозиві кількість цих білків дуже велика і становить 50-75% вмісту всього білка молозива.
Імуноглобуліни дуже чутливі до нагрівання. Імуноглобулін поділяють на три класи: Uг. , Ur M (UM) та Ur А (UА), а клас Ur у свою чергу ділиться на 2 підкласи: Ur (U1) та Ur 2 (U2). Основною фракцією імуноглоубінів є Ur 1
Протеозо-пептона фракція (20%) відноситься до термостабільних високомолекулярних пептидів, які не випадають в осад при витримуванні при 95оС протягом 20 хв. і подальшому підкисленні до рН 4,6, але осаджуються 12% трихлороцтової кислотою. Протеозо-пептонна фракція є сумішшю фрагментів молекул білків молока. Ця фракція є проміжною між власне білковими речовинами та поліпептидами. Електрофорез у поліакриламідному Гелі виявив близько 15 електрофоретичних різних зон, основні з яких - компоненти 3,5 і 8 - характеризуються низьким вмістом ароматичних амінокислот і метіоніну і порівняно високим - глутамінової та аспаргінової амінокислот. Містять вуглеводи.
5. Фізичні властивості молока
1). Щільність, в'язкість, поверхневий натяг.
2). Осмотичний тиск та температура замерзання.
3). Питома електропровідність.
Щільність молока або об'ємна маса р при 20оС коливається від 1027 до 1032 г/см2 виражається і в градусах лактоденсиметра. Щільність залежить від температури (знижується з її підвищенням), хімічного складу(знижується при збільшенні вмісту жиру та підвищенням при збільшенні кількості білків, лактози та солей), а також від тиску, що діє на нього.
Щільність молока, визначена відразу ж після доїння нижче за щільність, виміряну через кілька годин на 0,8-1,5 кг/м3. Це пояснюється випаровуванням частини газів і підвищенням щільності жиру та білків. Тому щільність молока, що заготовляється, необхідно вимірювати не раніше ніж через 2 години після доїння.
Розмір щільності залежить від лактаційного періоду, хвороб тварин, порід, кормових раціонів. Так. молозиво та молоко отримані від різних корів, мають високу щільність за рахунок підвищеного вмісту білків, лактози, солей та інших складових частин.
Визначають щільність різними методами, технометричними, ареометричними та гідростатичними вагами (щільність морозива та молока в Німеччині).
На щільність молока впливають усі його складові - їх щільність, які мають наступну щільність:
вода – 0,9998; білок – 1,4511; жир – 0,931;
лактоза – 1,545; солі – 3,000.
Щільність молока змінюється від вмісту сухих речовин та жиру. сухі речовини підвищують густину, жир знижують. На щільність впливають гібрація білків і ступінь затвердіння жиру. Останнє залежить від температури, способу обробки та частково від механічних впливів. З підвищенням температури густина молока зменшується. Це перш за все зміною щільності води - головної складової частини молока. У діапазоні температур від 5 до 40оС густина свіжого знежиреного молока в перерахунку на густину води з підвищенням температури знижується сильніше. Таке відхилення не спостерігається в дослідах з 5%-ним розчином лактози.
Тому зниження густини молока можна пояснити зміною гідратації білків. У діапазоні температур від 20 до 35оС можна спостерігати особливо сильне падіння щільності вершків. Воно зумовлене фазовим переходом «твердий-рідкий» – у молочному жирі.
Коефіцієнт розширення молочного жиру значно вищий, ніж води. З цієї причини щільність сирого молокапри коливаннях температури змінюється сильніше, ніж густина знежиреного молока. Ці зміни тим більше, що вищий вміст жиру.
Між щільністю, вмістом жиру та сухого знежиреного залишку існує прямий зв'язок. Так як вміст жиру визначають традиційним методом, а щільність вимірюють швидко ареометром, можна швидко і просто розрахувати вміст сухих речовин в молоці без трудомісткого і тривалого визначення сухих речовин шляхом сушіння при 105оС. Для чого використовують формули перерахунку:
З=4,9×Ж+А + 0,5; СОМО=Ж+А+ 0,76
де С – масова частка сухих речовин, %
СОМО – масова частка сухого знежиреного молочного залишку, %; Ж – масова частка жиру, %; А - густина в градусах ареометра, (оА); 4.9, 4, 5; 0.5; 0.76 – постійні коефіцієнти.
Щільність окремих молочних продуктів як і густина молока залежить від складу. Щільність знежиреного молока вища, ніж сирого та постійні коефіцієнти.
Щільність окремих молочних продуктів як і густина молока залежить від складу. Щільність знежиреного молока вища, ніж сирого та _________. Зі збільшенням жиру щільність вершків знижується. Встановлювати щільність твердих та пастоподібних молочних продуктів складніше, ніж рідких. У сухого молока розрізняють фактичну щільність та насипну вагу. Для контролю фактичної щільності використовують спеціальні ---нометри. Щільність вершкового масла, як і сухого молока, залежить не тільки від кількості вологи та сухого знежиреного залишку, а й від вмісту повітря. Останній визначають флотаційним способом. Це дозволяє визначити вміст повітря в олії за його густиною. Метод цей наближений, але практично цього достатньо.
Щільність молока змінюється при фальшуванні - при додаванні Н2О знижується, і підвищується при знятті вершків або розведенні знежиреним молоком. Тому за величиною щільності побічно судять про натуральність молока за підозри на фальсифікацію. Однак молоко не відповідає вимогам ГОСТ 13264-88 за щільністю, тобто нижче 1,027 г/см3, але цілісність якої підтверджена стійловою пробою, приймається як сортове.
В'язкість або внутрішнє тертя нормального молока при 20оС в середньому становить 1,8×10-3Па.с. Вона залежить головним чином від вмісту казеїну та жиру, дисперсності міцел казеїну та кульок жиру, ступеня їх гідратації та агрегування сироваткові білки та лактозу незначно впливають на в'язкість.
У процесі зберігання та обробки молока (перекачування, гомогенізація, пастеризація тощо) в'язкість молока підвищується. Це пояснюється збільшенням ступеня диспергування жиру, укрупненням білкових частинок, адсорбцією білків на поверхні кульок жиру тощо.
Практичний інтерес представляє в'язкість сильноструктурованих молочних продуктів - сметани, кисляки, кисломолочних напоївта ін.
Поверхневе натяг - молока нижче поверхневого натягу Н2О (рівно 5×10-3 н/м при t -20оС). Нижче порівняно з Н2О значення поверхневого натягу пояснюється наявністю в молоці ПАР – фосфоліпідів, білків, жирних кислот тощо.
Поверхневе натяг молока залежить від його температури, хімічного складу, стану білків, жиру, активності ліпази, тривалості зберігання, режимів технічної обробки тощо.
Так, поверхневе натяг знижується при нагріванні молока і особливо при його ___лизе. тому що в результаті гідролізу жиру утворюють ПАР - жирні кислоти, ді-і моногліцериди, що знижують величину поверхневої енергії.
Температура кипіння молока трохи вище Н2О внаслідок наявності в молоці солей та частково цукру. Вона одно 100,2оС.
Питома електропровідність. Молоко – поганий провідник тепла. Її обумовлюють головним чином іони Cl-, Na+, K+, N. Електрично заряджені казеїн, сироваткові білки. Вона дорівнює 46×10-2 Див. м-1 залежить від лактаційного періоду, породи тварин та ін. Молоко, отримане від тварин, хворих на мастит, має підвищене електро_______________________
Осмотичний тиск та температура замерзання. Осмотичний тиск молока близький за величиною до осмотичного тиску крові тварини та в середньому становить 0,66 мга. Воно обумовлено високодисперсними речовинами: лактозою та хлоридами. Білкові речовини, колоїдні солі трохи впливають на осмотичний тиск, жир практично не впливає.
Осмотичний тиск розраховують за температурою замерзання молока, яка дорівнює -0,54оС за формулою згідно із законами Рауля та Вант-Гоффа
Росм. = t×2,269/К, де t - зниження температури замерзання досліджуваного розчину; З; 2,269 - осмотичний тиск 1 моль речовини в 1 л розчину, мПа; К - кріоскопічна стала розчинника, для води дорівнює 1,86.
Отже: Р осм. =0,54×2,269/1,86+0,66 мПа.
Осмотичний тиск молока, як та інших фізіологічних рідин тварин підтримується постійному рівні. Тому при підвищенні в молоці вмісту хлоридів внаслідок зміни фізіологічного стану тварини, особливо перед кінцем лактації або при захворюванні, відбувається одночасне зниження кількості іншого низькомолекулярного компонента молока – лактози.
Температура замерзання також постійна фізико-хімічна властивість молока, тому що воно обумовлюється тільки істинно гальмованим складовими частинами молока: лактозою і солями, причому останні містяться в постійній концентрації. Температура замерзання коливається у вузьких межах -0,51 до -0,59оС. Вона змінюється протягом лактаційного періоду при захворюванні тварини та при фальшуванні молока води або соди. І внаслідок відхилення прирощення лактози. На початку лактації температури замерзання знижується (-0,564оС) у середині - підвищується (-0,55оС); наприкінці знижується (-0,581оС).
В12 задовольняється з допомогою синтезу його мікрофлорою шлунково-кишкового тракту. У молоці вітаміну В12 міститься близько 0,4 мкг на 100 г (добова потреба становить 3 мкг). Молоко та молочні продукти покривають понад 20% добової потреби людини у вітаміні В12. Аскорбінова кислота (вітамін С). Вона бере участь в окисно-відновних процесах, що відбуваються в організмі. ...
Молочних продуктів при зберіганні – 2 год. 8. Біохімічні функції, будова та склад м'язової тканини – 6 год. 9. Біохімія дозрівання м'яса – 6 год. Всього 26 год. Теми лабораторно-практичних занять хімічних показників молока 6 год. 2. Визначення біохімічних та фізико-хімічних показників при обробці молока та виробленні...
Отриманого від здорових вотних, у господарствах благополучних та заразних хвороб. Смак та запах типовий для кожного виду, без сторонніх прикусів та запахів. Крім того, обов'язковою умовою ветеринарно-санітарної експертизи сирів є визначення готового продукту масових часток жиру. вологи та кухонної солі. Таблиця 6. Балальна оцінка якості сиру Показник Максимальна кількість...
Ступені дисперсності та стабільності жирової фази. Відцентрове очищення не викликає істотних змін жиру. Ступінь знежирення при сепаруванні залежить від складу, фізико-хімічних властивостеймолока, ступеня диспергування жиру, щільності, в'язкості та кислотності. Негативно на ступені знежирення позначаються тривале зберігання молока при низьких температурах, попереднє...
Електричний заряд білків визначається іонізованими групами: -СОО - , NH 3 + та ін. У водному середовищі карбоксильні та фосфатні групи дисоціюють (віддають протон) і переходять у форму аніонів:
R-COOH R-COO - + H +
R–O–P = O R–O–P = O + 2H +
Аміногрупи, гуанідинові групи приєднують протони і переходять у катіони:
R-NH 2 + H + R-NH 3 +
R–NH–C–NH 2 + H + R–NH–C–NH 2
Від величини електричних зарядів на поверхні білків залежать: 1 - Здатність до гідратації; 2 - Здатність до пересування в електричному полі; 3 – кислий чи основний характер білків; 4 - Розчинність.
1. Для білків характерна дуже високий рівень гідратації, тобто. зв'язування води: 1 г казеїну зв'язує 2-3,7 г і більше води. На поверхні електрично зарядженої колоїдної частинки утворюється мономолекулярний шар зв'язаної води через полярність молекул води. На цьому шарі адсорбуються інші частки води тощо. У міру потовщення нові молекули води дедалі слабше утримуються білком і легко відокремлюються від нього при підвищенні температури, внесенні електролітів та ін. Гідратна оболонка перешкоджає агрегації молекул білка в нативному стані та їх коагуляції.
2. Величина заряду визначає рухливість білків в електричному полі та є основою електрофоретичного поділу та ідентифікації білків. Розмір заряду білка залежить від рН. Зі зниженням рН дисоціація СООН-груп уповільнюється й надалі припиняється повністю. У лужному середовищі вони, навпаки, повністю дисоційовані.
3. При рН свіжого молока, що дорівнює 6,6-6,8, казеїн несе і позитивні, і негативні заряди, з переважанням негативних. Тобто сумарний заряд на поверхні казеїну негативний.
4. Якщо поступово знижувати рН, то іони Н + зв'язуватимуться зарядженими СОО -групами з утворенням незаряджених карбоксильних груп, тобто. зменшується величина негативного заряду. При певному значенні рН (4,6-4,7) кількість позитивних зарядів на поверхні частинок казеїну дорівнюватиме кількості негативних. У цій точці, яка називається ізоелектричної (pI), білки втрачають електрофоретичну рухливість, знижується рівень гідратації і, отже, стабільність, тобто. казеїн коагулює. Сироваткові білки при цьому залишаються у розчині.
На розчинність білків також впливає концентрація солей у суміші:
При невеликій концентрації електроліту розчинність підвищується;
Дуже високі концентрації солей позбавляють білки гідратної оболонки, і вони випадають в осад (висолювання) (оборотний процес).
Спирт та ацетон також діють як водовіднімні речовини, причому необоротно. Дія посилюється, коли білок перебуває у нестійкій формі (алкогольна проба визначення термостійкості молока).
Сироваткові білки – це білки молока, що залишаються у сироватці після осадження казеїну із сирого молока при рН 4,6 та температурі 20°С. Вони становлять 15-22% всіх білків молока. Так само як і казеїн не є гомогенні, а складаються з декількох фракцій, головні з яких β-лактоглобулін (АВСDD 2), α-лактальбумін (АВ), альбумін сироватки крові, імуноглобуліни, компоненти протеозопептонної фракції. Крім того, в сироватці містяться лактоферин, трансферин, ферменти, гормони та ін мінорні компоненти.
Сироваткові білки містять більше незамінних амінокислот, ніж казеїн, тому повноцінніші і їх необхідно використовувати на харчові цілі.
Деякі властивості сироваткових білків виявляються в ході різних технологічних процесіві впливають на якість продуктів.
Найважливішими технологічними властивостямисироваткових білків молока є висока вологоутримуюча здатність і термолабільність, тобто. їхня денатурація при нагріванні (95°С протягом 20 хв). Поліпептидні ланцюги сироваткових білків мають α-спіралеподібну конфігурацію і високий вміст амінокислот S, що містять. При нагріванні відбувається розрив водневих зв'язків та побічних валентних зв'язків α-спіралі; поліпептидні ланцюги розгортаються. Між молекулами сироваткових білків відбувається формування нових водневих зв'язків і дисульфідних містків, що веде до теплової коагуляції, при цьому сироваткові білки перетворюються на дуже дрібні пластівці, які в пастеризаторі осідають разом з Са 3 (РО 4) 2 у вигляді молочного каменю або осідають на частинок, блокуючи їх активну поверхню. Теплова обробка веде також до реакції між α-лактальбуміном та β-лактоглобуліном.
β-лактоглобулін - Основний сироватковий білок, що містить вільні SH-групи, становить 7-12% загальної кількості білків молока.
Денатурований при пастеризації β-лактоглобулін утворює комплекси з æ-казеїном і осаджується разом з ним при кислотній та сичужній коагуляції казеїну. Утворення комплексу β-лактоглобулін – æ-казеїн значно погіршує атаку æ-казеїну сичужним ферментом та знижує термостійкість міцел казеїну.
α-лактальбумін становить 2-5% загальної кількості білків молока, тонкодиспергований; не коагулює в ізоелектричній точці (рН 4,2-4,5), т.к. сильно гідратований; не згортається сичужним ферментом; термостабілен через велику кількість S-S-зв'язків; відіграє важливу роль у синтезі лактози.
Альбумін сироватки крові (0,7-1,5%) надходить у молоко з крові. У маститному молоці цієї фракції багато.
Імуноглобуліни (Іг) виконують функцію антитіл (аглютиніну), тому у звичайному молоці їх мало (1,9-3,3% загальної кількості білків), а в молозиві вони становлять основну масу (до 90%) сироваткових білків. Дуже чутливі до нагрівання.
Протеозо-пептони - Найбільш термостабільна частина сироваткових білків. Складають 2-6% всіх білків молока. Не осідають при 95-100°С протягом 20 хв і підкисленні до рН 4,6; осаджуються 12%-ною трихлороцтовою кислотою.
Мінорні білки :
- лактоферин (червоний залізо-зв'язуючий білок), глікопротеїд, міститься в кількості 0,01-0,02%, має бактеріостатичну дію на Е.coli;
– трансферин аналогічний лактоферину, але з іншою послідовністю амінокислот.
Останнім часом, серед людей, які займаються фітнесом та бодібілдингом, все більшим попитом користується так званий «повільний», казеїновий протеїн. «Повільним» його називають через повільну швидкість засвоєння шлунково-кишкового тракту (ЖКТ). Вживання протеїнових добавок на основі казеїнового протеїнумає ряд позитивних особливостей, про які ми розповімо у цій статті.
Казеїн - це білок зі складною структурою, який міститься в молоці та молочній сироватці (що є побічним продуктом молочного виробництва). Найбільший вміст казеїну спостерігається у сирі, причому будь-якої жирності.
Потрапляючи у шлунок, казеїн під дією ферментів утворює суцільну густу масу, яка дуже повільно розщеплюється на амінокислоти. Саме так відбувається тривале засвоєння казеїну.
Варто зазначити, що наявність у шлунку та кишечнику інших нутрієнтів (білків, жирів чи вуглеводів) не прискорить процес перетравлення даного протеїну. Навпаки, засвоєння всіх речовин буде також уповільнено. Цією властивістю казеїнового протеїну користуються професійні спортсмени, щоб не викликати одноразових сплесків інсуліну (цукору) у крові, які потенційно можуть сприяти ожирінню (про взаємозв'язок різких коливань рівня цукру з ожирінням ми розповідаємо в окремій статті).
Основні властивості казеїну
Класифікація казеїнових добавок
На даний момент існує лише два підвиди даного протеїну:
Казеїнат кальцію видобувається шляхом хімічних реакцій. Умовно лише цей вид протеїну можна назвати «хімічним». Звичайне коров'яче молоко піддають термічній обробці та подальшій фільтрації за допомогою різних хімічних сумішей, результатом яких стає поява казеїнатів у порошковій формі. Великим мінусом цього способу є відсутність загального контролю за процедурою, внаслідок чого отриманий казеїн може бути відносно низької якості. Також його засвоєння буде більш скрутним для ШКТ людини, що не можна сказати про інший підвид казеїнового протеїну.
Міцелярний казеїн так само видобувається з молока, проте в цьому випадку використовується більш щадний метод переробки – ультрафільтрація. Жодних температурних чи хімічних реакцій не застосовується, лише просте очищення. Підсумковий продукт має збалансований амінокислотний склад і легко засвоюється всіма користувачами. Зараз саме міцелярний казеїн є світовим стандартом серед казеїнових добавок.
Вартість добавок цього виду трохи відрізняється. Так, казеїн міцелярного типу коштує трохи дорожче, але водночас може похвалитися приємним смаком і повноцінним засвоєнням. Загалом, якість міцелярного казеїну вартує того, щоб платити за нього трохи більше.
Що стосується казеїнату кальцію, то останнім часом його додають тільки або .
Навіщо потрібний казеїн?
Казеїновий протеїн є ідеальним способом придушити тривалі та почуття голоду в цілому. Найбільш оптимально використовувати їх у нічний час доби, тобто. перед сном. Така добавка не підвищує рівень інсуліну в крові, а отже, не пригнічує вироблення власного гормону росту (відомо, що інсулін є антагоністом основного анаболічного гормону тестостерону).
У той же час казеїн не дає м'язовим волокнам руйнуватися під дією кортизолу, так як рівень амінокислот крові щохвилини поповнюється білками з казеїну, що розщеплюється в ШКТ.
Також його використовують під час схуднення, коли людині важливо надовго придушити почуття голоду адекватним способом. Раніше для цього використали звичайний сир, Але з розвитком промисловості спортивних добавок люди стали використовувати казеїн, оскільки він не містить вуглеводів і жирів, чого не можна сказати про звичайний сир.
Загалом використовуйте рідкий протеїновий коктейль на основі казеїну у випадках, коли у вас довгий час не буде можливості нормально поїсти.
Багато любителів «залізного» спорту вживають казеїн протягом робочого дня. Це захищає м'язи від катаболізму і дозволяє підтримувати. Однак варто пам'ятати, що казеїн не є оптимальним варіантом для набору м'язової маси, оскільки не сприяє швидкому підвищенню амінокислот крові, так само як і прискореному синтезу білка в цілому.
Для набору м'язів найкраще підходить, а казеїн – для їх збереження та запобігання руйнуванню. Саме тому, якщо ви займаєтеся «тілобудівництвом» всерйоз, ми рекомендуємо придбати та вживати обидва види протеїну: сироватковий та казеїновий.
Користь казеїну для чоловіків
На практиці більшість атлетів може чудово прогресувати і без казеїнових добавок. Тому що «жахливі наслідки» катаболізму часто перебільшуються в суто маркетингових цілях. Організм пристосований працювати як з допомогою анаболізму, і з допомогою катаболізму. Гомеостаз (тобто рівновага в тілі) досягається саме таким чином.
Купівля казеїну виправдана у випадку, коли ви маєте значні м'язові обсяги. Для звичайних відвідувачів тренажерних залів буде достатньо сироваткового протеїну, баночки креатину та упаковки вітамінів. Решта – це додаткові опції, вартість яких часто не виправдовує підсумкову ефективність.
Користь казеїну для жінок
Для жінок покупка казеїну є розумним рішенням при схудненні (сушіння).
На «сушінні» необхідно суворо контролювати загальну калорійність раціону, і найчастіше жінкам доводиться помітно обмежувати обсяг добової їжі. Зрозуміло, такі обмеження можуть спричинити сильне почуття голоду. Придушити голод допоможе коктейль на основі казеїну, і, що немало важливо, це не викличе викид інсуліну в кров. Також слід зазначити, що тільки казеїновий протеїн дарує тривале відчуття насичення, тому що засвоюється довше за інші види. А про особливості вживання казеїну жінками при схудненні ми говоримо в окремій статті.
Сторінка 1
Близько 95% казеїну перебуває у молоці як порівняно великих колоїдних частинок - міцел - які мають пухку структуру, вони сильно гідратовані.
У розчині казеїн має низку вільних функціональних груп, які зумовлюють його заряд, характер взаємодії з Н2О (гідрофільність) та здатність вступати у хімічні реакції.
Носіями негативних зарядів та кислих властивостей казеїну є β та γ-карбоксильні групи аспаргінової та глютамінової кислот, позитивних зарядів та основних властивостей – å-аміногруп лізину, гуанідові групи аргініну та імідазольні групи гістидину. При рН свіжого молока (рН 66) казеїн має негативний заряд: рівність позитивних і негативних зарядів (ізоелектричний стан білка) настає в кислому середовищі при рН 46-47; отже, у складі казеїну переважають дикарбонові кислоти, крім того, негативний заряд і кислі властивості казеїну посилюють гідроксильні групи фосфорної кислоти. Казеїн належить до фосфоропротеїдів - у своєму складі містить Н3РО4 (органічний фосфор), приєднану моноефірним зв'язком до залишків серину.
Гідрофільні властивості залежать від структури, заряду молекул, рН середовища, концентрації у ній солей, і навіть інших чинників.
Своїми полярними групами та пептидними угрупованнями головних ланцюгів казеїн пов'язує значну кількість Н2О – не більше 2 ч. на 1 ч. білка, що має практичне значення, забезпечує стійкість частинок білка у сирому, пастеризованому та стерилізованому молоці; забезпечує структурно-механічні властивості (міцність, здатність відокремити сироватку) кислотних і кислотно-сичужних згустків, що утворюються при виробленні кисломолочних продуктів і сиру, тому що в процесі високотемпературної теплової обробки молока денатурується β-лактоглобулін взаємодіючи з казеїном і властивості гідрофільні казе забезпечуючи вологоутримуючу та водозв'язувальну здатність сирної маси при дозріванні сиру, тобто консистенція готового продукту.
Казеїн – амфотерин. У молоці має явно виражені кислі властивості.
СООН СОО-
Його вільні карбоксильні групи дикарбонових амінокислот та гідроксильні групи фосфорної кислоти взаємодіючи з іонами солей лужних та лужноземельних металів (Na+, K+, Ca+2, Mg+2) утворюють казеїнати. Лужні розчинники в Н2О, лужноземельні нерозчинні. Казеїнат кальцію і натрію мають велике значення при виробництві плавлених сирів, при якому частина казеїнату кальцію перетворюється на пластичний емульгуючий казеїнат натрію, який все ширше використовується як добавка при виробництві харчових продуктів.
Вільні аміногрупи казеїну взаємодіють з альдегідом, наприклад, з формальдегідом:
R − NH2 + 2CH2O → R − N
Цю реакцію використовують щодо білка в молоці методом формального титрування.
Взаємодія вільних аміногруп казеїну (в першу чергу S-аміногруп лізину) з альдегідними групами лактози та глюкози пояснюється перша стадія реакції меланоїдиноутворення:
R - NH2 + C - R R - N = CH - R + H2O
альдозиламін
Для практики молочної промисловості особливий інтерес представляє насамперед здатність казеїну до коагуляції (осадження). Коагуляцію можна здійснити за допомогою кислот, ферментів (сичужного), гідроколоїдів (пектин).
Залежно від виду осадження розрізняють: кислотний та сичужний казеїн. Перший містить мало кальцію, так як іони Н2 вилуговують його з казеїнового комплексу, сичужний казеїн - це суміш навпаки казеїнату кальцію і він не розчиняється у слабких лугах на противагу кислотному казеїну. Розрізняють два види казеїну, що отримується осадженням кислотами: кисломолочний сир і казеїн-сирець. При отриманні кисломолочного сиру кислота утворюється в молоці біохімічним шляхом - культурами мікроорганізмів, причому казеїну передує стадія гелеутворення. Казеїн-сирець отримують шляхом додавання молочної кислоти або мінеральних кислот, вибір яких залежить від призначення казеїну, так як під їх впливом структура осадженого казеїну різна: молочнокислий казеїн - пухкий і зернистий, сірчанокислотний - зернистий і злегка сальний; соляно-кислий - в'язкий та гумоподібний. При осадженні утворюються кальцієві солі застосовуваних кислот. Важкорозчинний у воді сульфат кальцію не можна видалити повністю при промиванні казеїну. Казеїновий комплекс досить термостійкий. Свіже нормальне молоко з рН 6,6 згортається при температурі 150оС - за кілька секунд, при температурі 130оС за 20 хвилин, при 100оС - протягом декількох годин, тому молоко можна стерилізувати.
Рідинно-рідинна хроматографія
Хроматографія - це фізико-хімічний метод поділу та аналізу сумішей газів, пари, рідин або розчинених речовин сорбційними методами в динамічних умовах. Метод заснований на ра...
Тантал
На честь стародавнього героя Тантала названо метал, значення якого наші дні незмінно зростає. З кожним роком розширюється коло його застосувань, а водночас і потреба у ньому. Проте руди його ре...
