1.3 Chemické vlastnosti kaseinu
Asi 95 % kaseinu se v mléce nachází ve formě poměrně velkých koloidních částic – micel – které mají sypkou strukturu, jsou vysoce hydratované.
V roztoku má kasein řadu volných funkčních skupin, které určují jeho náboj, povahu interakce s H 2 O (hydrofilita) a schopnost vstupovat do chemických reakcí.
Nositeli negativních nábojů a kyselých vlastností kaseinu jsou β a γ-karboxylové skupiny kyseliny asparagové a glutamové, kladné náboje a základní vlastnosti - å-aminoskupiny lysinu, guanidinové skupiny argininu a imidazolové skupiny histidinu. Při pH čerstvého mléka (pH 6,6) má kasein negativní náboj: k rovnosti kladných a záporných nábojů (izoelektrický stav bílkoviny) dochází v kyselém prostředí při pH 4,6-4,7; následně ve složení kaseinu převládají dikarboxylové kyseliny, navíc negativní náboj a kyselé vlastnosti kaseinu zesilují hydroxylové skupiny kyseliny fosforečné. Kasein patří mezi fosforoproteiny - ve svém složení obsahuje H 3 RO 4 (organický fosfor), navázaný monoesterovou vazbou na serinové zbytky.
Hydrofilní vlastnosti závisí na struktuře, náboji molekul, pH média, koncentraci solí v něm a dalších faktorech.
Kasein svými polárními skupinami a peptidovými skupinami hlavních řetězců váže významné množství H 2 O - ne více než 2 hodiny na 1 hodinu bílkovin, což má praktický význam, zajišťuje stabilitu bílkovinných částic v syrovém, pasterizovaném a sterilizované mléko; zajišťuje strukturní a mechanické vlastnosti (pevnost, schopnost oddělovat syrovátku) kyselých a kyselino-syřidlových sraženin vzniklých při výrobě kysaných mléčných výrobků a sýrů, protože v procesu vysokoteplotní tepelné úpravy mléka dochází k denaturaci β-laktoglobulinu tzv. interakce s kaseinem a hydrofilní vlastnosti kaseinu jsou zlepšeny: zajištění schopnosti zadržovat vlhkost a vázat vodu sýrové hmotě během zrání sýra, tj. konzistence hotového výrobku.
Kasein je amfoterin. V mléce má výrazné kyselé vlastnosti.
COO UNO -
Jeho volné karboxylové skupiny dikarboxylových aminokyselin a hydroxylové skupiny kyseliny fosforečné tvoří kaseináty v interakci s ionty solí alkalických kovů a kovů alkalických zemin (Na +, K +, Ca +2, Mg +2). Alkalická rozpouštědla v H 2 O, rozpouštědla alkalických zemin jsou nerozpustná. Velký význam při výrobě má kaseinát vápenatý a sodný tavený sýr, ve kterém je část kaseinátu vápenatého přeměněna na plastický emulgační kaseinát sodný, který se stále více používá jako přísada při výrobě potravinářské výrobky.
Volné aminoskupiny kaseinu interagují s aldehydem, například s formaldehydem:
R - NH2 + 2CH20 -> R - N
Tato reakce se využívá při stanovení bílkovin v mléce formální titrací.
Interakce volných aminoskupin kaseinu (především S-aminoskupiny lysinu) s aldehydovými skupinami laktózy a glukózy vysvětluje první fázi reakce tvorby melanoidinu:
R - NH2 + C - R R - N \u003d CH - R + H20
aldosylamin
Pro praxi mlékárenského průmyslu je zvláště zajímavá především schopnost kaseinu koagulovat (srážet se). Koagulaci lze provádět pomocí kyselin, enzymů (syřidlo), hydrokoloidů (pektin).
Podle typu srážek se rozlišují: kyselý a syřidlový kasein. První obsahuje málo vápníku, jelikož ho ionty H 2 vyluhují z kaseinového komplexu, syřidlový kasein je naopak směs kaseinátu vápenatého a na rozdíl od kyselého kaseinu se nerozpouští ve slabých alkáliích. Existují dva druhy kaseinu získaného srážením kyselinami: tvaroh z kyselého mléka a surový kasein. Při příjmu zakysaného tvarohu se kyselina tvoří v mléce biochemicky - kulturami mikroorganismů a separaci kaseinu předchází fáze gelace. Surový kasein se získává přidáním kyseliny mléčné nebo minerálních kyselin, jejichž výběr závisí na účelu kaseinu, protože pod jejich vlivem je struktura vysráženého kaseinu odlišná: kasein kyseliny mléčné je sypký a zrnitý, kyselina sírová je zrnitý a mírně mastný ; kyselina chlorovodíková - viskózní a pryžová. Při srážení vznikají vápenaté soli použitých kyselin. Síran vápenatý, který je ve vodě málo rozpustný, nelze zcela odstranit promytím kaseinu. Kaseinový komplex je poměrně tepelně stabilní. Čerstvé normální mléko s pH 6,6 se při 150 o C srazí za pár sekund, při 130 o C za více než 20 minut, při 100 o C za několik hodin, takže mléko lze sterilizovat.
Koagulace kaseinu je spojena s jeho denaturací (srážením), objevuje se ve formě kaseinových vloček, případně ve formě gelu. Vločkování se v tomto případě nazývá koagulace a gelovatění se nazývá koagulace. Viditelným makroskopickým změnám předcházejí submikroskopické změny na povrchu jednotlivých kaseinových micel, vyskytují se za následujících podmínek:
Při zahušťování mléka – kaseinové micely tvoří částice, které jsou na sebe volně vázány. To není pozorováno u slazeného kondenzovaného mléka;
Při hladovění – micely se rozpadají na submicely, jejich kulovitý tvar se deformuje;
Při zahřívání v autoklávu > 130 o C - dochází k porušení hlavních valenčních vazeb a ke zvýšení obsahu nebílkovinného dusíku;
Při sušení rozprašováním - tvar micel je zachován kontaktní metodou - se mění jejich tvar, což ovlivňuje špatnou rozpustnost mléka;
Při sušení mrazem - změna je zanedbatelná.
U všech tekutých mléčných výrobků je viditelná denaturace kaseinu vysoce nežádoucí.
V mlékárenském průmyslu se fenoménem koagulace kaseinu spolu se syrovátkovými proteiny získává koprecipitáty, využívá se CaCl 2, NH 2 a hydroxid vápenatý.
Všechny procesy denaturace kaseinu, kromě vysolování, jsou považovány za nevratné, ale to platí pouze tehdy, pokud je reverzibilita procesů chápána jako obnova nativních terciárních a sekundárních struktur mléčných bílkovin. Praktický význam má reverzibilní chování proteinů, kdy mohou přecházet z vysrážené formy zpět do koloidně dispergovaného stavu. Koagulace syřidlem je v každém případě nevratná denaturace, protože hlavní valenční vazby jsou v tomto případě rozštěpeny. Syřidlové kaseiny se nemohou vrátit zpět do své původní koloidní formy. Naopak reverzibilita může podpořit gelovatění páry – lyofilizovaného H-kaseinu při přidání koncentrovaného roztoku kuchyňské soli. Obraťme také proces tvorby měkkého gelu s tixotropními vlastnostmi v UHT mléce při pokojové teplotě. V počáteční fázi lehké třepání vede k peptizaci gelu. Srážení kaseinové kyseliny je vratný proces. V důsledku přidání příslušného množství alkálie přechází kasein ve formě kaseinátu opět do koloidního roztoku. Vločkování kaseinu má velký význam i z hlediska fyziologie výživy. Měkká sraženina vzniká přidáním slabě kyselých složek, např. kyselina citronová nebo odstranění části vápenatých iontů iontovou výměnou, stejně jako při předběžné úpravě mléka proteoleptickými enzymy, protože taková sraženina tvoří v žaludku tenkou měkkou sraženinu.
Vřetena, která jsou rovněž tvořena mikrotubuly. Centrioly polarizují proces buněčného dělení a zajišťují separaci sesterských chromatid (chromozomů) v anafázi mitózy. genetika buněčná ontogeneze hybrid Mendelovy zákony Ve svých experimentech s křížením Mendel použil hybridologickou metodu. Pomocí této metody studoval dědičnost podle jednotlivých rysů, nikoli podle celého komplexu, ...
A převažují kyselé. Počet jednotlivých skupin aminokyselin v bílkovinách závisí na zootechnických faktorech, které určují jejich fyzikálně-chemické složení. Mléko je plnohodnotné z hlediska obsahu esenciálních aminokyselin. Složení esenciálních AA v některých proteinech % Aminokyseliny Ideální protein Kasein Syrovátkové mléčné proteiny Vaječný protein Pšeničný protein Pšeničný protein...
B12 je uspokojován svou syntézou mikroflórou gastrointestinálního traktu. Mléko obsahuje asi 0,4 mikrogramu vitaminu B12 na 100 g (denní potřeba je 3 mikrogramy). Mléko a mléčné výrobky pokrývají více než 20 % denní lidské potřeby vitamínu B12 Kyselina askorbová (vitamín C). Podílí se na redoxních procesech probíhajících v těle. ...
Částečně obsažen v cytoplazmě buněk. Obsah RNA je obvykle 5-10krát větší než obsah DNA. Poměr RNA/DNA v buňkách je tím vyšší, čím intenzivnější je v nich syntéza bílkovin. Nukleové kyseliny mají silně výrazné kyselé vlastnosti a při fyziologických hodnotách pH nesou vysoký negativní náboj. V tomto ohledu v buňkách organismů snadno interagují s různými kationty a ...
6. Frakční složení kaseinu
jeden). Charakteristika hlavních zlomků.
2). Fyzikální a chemické vlastnosti kaseinu.
V čerstvě nadojeném mléce je kasein přítomen ve formě micel vytvořených z kaseinových komplexů. Kaseinový komplex se skládá z aglomerátu (akumulace) hlavních frakcí: a, b, Y, H-kaseiny, které mají několik genetických variant.
Podle nejnovějších údajů lze kasein separovat podle schématu (obr. 1), sestaveného na základě revize výboru pro proteinovou nomenklaturu a metodiku Asociace amerických mlékárenských vědců (ADSA).
Všechny kaseinové frakce obsahují na rozdíl od syrovátkových proteinů fosfor. Skupina as-kaseinu má nejvyšší elektroforetickou mobilitu ze všech kaseinových frakcí.
as1-kasein - hlavní frakce as-kaseinů. Molekuly As1-kaseinu se skládají z jednoduchého nomenklaturního řetězce obsahujícího 199 aminokyselinových zbytků. Stejně jako b-kasein a na rozdíl od H-kaseinu neobsahuje cystin. as2-kasein - zlomek as-kaseinů. Molekuly As2-kaseinu se skládají z jednoduchého poleptiptidového řetězce obsahujícího 207 aminokyselinových zbytků. Má vlastnosti společné jak s as1-kaseinem, tak s H-kaseinem. Stejně jako H-kasein a na rozdíl od as1-kaseinu obsahuje dva cysteinové zbytky:
as-kasein - zlomek as-kaseinů. Jeho obsah je 10 % obsahu as1-kaseinu. Má stejnou strukturu jako as1-kasein, s výjimkou umístění fosfátové skupiny.
b-kasein, jeho molekuly se skládají z jednoduchého polypeptidového řetězce, obsahují 209 aminokyselinových zbytků. Neobsahuje cystein a při koncentraci vápenatých iontů rovné koncentraci v mléce je při pokojové teplotě nerozpustný. Tato frakce je nejvíce hydrofobní díky vysokému obsahu prolinu.
N-kasein - má dobrou rozpustnost, ionty vápníku jej nesrážejí. Působením syřidla a dalších proteolytických enzymů se H-kasein - rozkládá na páry - H-kasein, který se vysráží spolu s as1, as2 - b-kaseiny. N-kasein je fosfoglykoprotein: obsahuje trisacharid galaktózu, galaktosamin a N-acetyl-neuralovou (sialovou) kyselinu.
U-kaseinová skupina jsou b-kaseinové fragmenty vzniklé proteolýzou b-kaseinu mléčnými enzymy.
Syrovátkové proteiny jsou termolabilní. V mléce se začínají srážet při teplotě 69°C. Jedná se o jednoduché proteiny, jsou postaveny téměř výhradně z aminokyselin. Obsahují značné množství aminokyselin obsahujících síru. Nesrážejte působením syřidla.
Frakce laktoalbuminu je frakce tepelně labilních syrovátkových bílkovin, která se nesráží ze syrovátky, když je zpola nasycená síranem amonným. Je zastoupen b-laktoglobulinem a a-laktoalbuminem a sérovým albuminem.
b-laktoglobulin je hlavní syrovátkový protein. Nerozpustný ve vodě, rozpustný pouze ve zředěných roztocích solí. Obsahuje volné sulfhydrylové skupiny ve formě cysteinových zbytků, které se podílejí na tvorbě chuti vařeného mléka při jeho tepelném zpracování. a-laktoalbumin je druhý hlavní syrovátkový protein. Hraje zvláštní roli při syntéze laktózy, je součástí enzymu laktózasyntetázy, který katalyzuje tvorbu laktózy z uridindifosfátgalaktózy a glukózy.
Sérový albumin přechází z krve do mléka. Obsah této frakce v mléce krav s mastitidou je mnohem vyšší než v mléce zdravých krav.
Imunoglobuliny jsou frakcí termolobilních syrovátkových proteinů vysrážených ze syrovátky, když je zpola nasycená síranem amonným nebo nasycená síranem hořečnatým. Je to glykoprotein. Spojuje skupinu vysokomolekulárních proteinů, které mají společné fyzikálně-chemické vlastnosti a obsahují protilátky. V kolostru je množství těchto bílkovin velmi vysoké a tvoří 50-75 % obsahu celkové bílkoviny kolostra.
Imunoglobuliny jsou velmi citlivé na teplo. Imunoglobulin se dělí do tří tříd: Ug. , Ur M (UM) a Ur A (UA) a třída Ur se zase dělí na 2 podtřídy: Ur (U1) a Ur 2 (U2).Hlavní frakce imunoglobinů je Ur 1
Proteosa-peptonová frakce (20 %) se týká tepelně stálých peptidů s vysokou molekulovou hmotností, které se nesrážejí, když jsou udržovány při 95 °C po dobu 20 minut. a následné okyselení na pH 4,6, ale vysráženo 12% kyselinou trichloroctovou. Proteosa-peptonová frakce je směsí fragmentů molekul mléčné bílkoviny. Tato frakce je prostředníkem mezi správnými proteinovými látkami a polypeptidy. Elektroforéza v polyakrylamidovém gelu odhalila asi 15 různých elektroforetických zón, z nichž hlavní - složky 3, 5 a 8 - se vyznačují nízkým obsahem aromatických aminokyselin a methioninu a relativně vysokým obsahem aminokyselin glutamové a asparagové. Obsahuje sacharidy.
5. Fyzikální vlastnosti mléka
jeden). Hustota, viskozita, povrchové napětí.
2). Osmotický tlak a bod tuhnutí.
3). Specifická elektrická vodivost.
Hustota mléka nebo objemová hustota p při 20 °C se pohybuje od 1,027 do 1,032 g/cm2 a vyjadřuje se také v laktodensimetrových stupních. Hustota závisí na teplotě (s jejím nárůstem klesá), chemické složení(klesá se zvýšením obsahu tuku a zvýšením se zvýšením množství bílkovin, laktózy a solí), jakož i z tlaku, který na něj působí.
Hustota mléka, stanovená bezprostředně po nadojení, je nižší než hustota naměřená po několika hodinách o 0,8-1,5 kg/m3. Je to způsobeno těkáním části plynů a zvýšením hustoty tuku a bílkovin. Hustotu sklizeného mléka je proto nutné měřit nejdříve 2 hodiny po nadojení.
Hodnota hustoty závisí na období laktace, chorobách zvířat, plemenech, krmných dávkách. Tak. mlezivo a mléko získané od různých krav mají vysokou hustotu díky zvýšenému obsahu bílkovin, laktózy, solí a dalších složek.
Hustota se stanovuje různými metodami, technometrickými, areometrickými a hydrostatickými stupnicemi (hustota zmrzliny a mléka v Německu).
Hustotu mléka ovlivňují všechny jeho složky - jejich hustota, které mají následující hustotu:
voda - 0,9998; protein - 1,4511; tuk - 0,931;
laktóza - 1,545; sůl - 3000.
Hustota mléka se mění s obsahem sušiny a tuku. pevné látky zvyšují hustotu, tuk se snižuje. Hustotu ovlivňuje hydratace bílkovin a stupeň ztuhnutí tuku. Ta závisí na teplotě, způsobu zpracování a částečně na mechanických vlivech. Se stoupající teplotou klesá hustota mléka. Je to způsobeno především změnou hustoty vody - hlavní složky mléka. V teplotním rozmezí od 5 do 40°C se hustota čerstvého odstředěného mléka z hlediska hustoty vody s rostoucí teplotou více snižuje. Taková odchylka nebyla pozorována při pokusech s 5% roztokem laktózy.
Proto lze pokles hustoty mléka vysvětlit změnou hydratace bílkovin. V teplotním rozsahu od 20 do 35 °C lze pozorovat zvláště silný pokles hustoty krému. Je to dáno fázovým přechodem „tuhá látka-kapalina“ – v mléčném tuku.
Koeficient roztažnosti mléčného tuku je mnohem vyšší než u vody. Z tohoto důvodu hustota syrové mléko při teplotních výkyvech se mění více než hustota odstředěného mléka. Tyto změny jsou tím větší, čím vyšší je obsah tuku.
Existuje přímý vztah mezi hustotou, obsahem tuku a suchým beztukovým zbytkem. Protože se obsah tuku zjišťuje tradiční metodou a hustota se rychle měří hustoměrem, je možné rychle a snadno vypočítat obsah sušiny v mléce bez časově náročného a zdlouhavého stanovení sušiny sušením při 105 °C. °C. K čemu slouží převodní vzorce?
C = 4,9 x W+A + 0,5; SOMO=W+A+ 0,76,
kde C je hmotnostní zlomek sušiny, %
SOMO - hmotnostní podíl zbytku sušeného odstředěného mléka,%; F - hmotnostní podíl tuku, %; A je hustota ve stupních hustoměru (oA); 4,9, 4, 5; 0,5; 0,76 - konstantní koeficienty.
Hustota jednotlivých mléčných výrobků, stejně jako hustota mléka, závisí na složení. Hustota odstředěného mléka je vyšší než u syrového mléka a konstantní koeficienty.
Hustota jednotlivých mléčných výrobků, stejně jako hustota mléka, závisí na složení. Hustota odstředěného mléka je vyšší než u syrového mléka a _________. S přibývajícím tukem klesá hustota smetany. Stanovení hustoty tuhých a pastovitých mléčných výrobků je obtížnější než u tekutých. U sušeného mléka se rozlišuje skutečná hustota a objemová hmotnost. Pro kontrolu skutečné hustoty se používají speciální --- čísla. Hustota másla, stejně jako sušeného mléka, závisí nejen na množství vlhkosti a suchých beztukových zbytků, ale také na obsahu vzduchu. Ten je určen flotační metodou. To umožňuje určit obsah vzduchu v oleji podle jeho hustoty. Tato metoda je přibližná, ale v praxi stačí.
Hustota mléka se při falšování mění - po přidání H2O se snižuje a zvyšuje se, když se smetana nebo ředí odstředěným mlékem. Podle hodnoty hustoty se tedy nepřímo posuzuje přirozenost mléka při podezření na padělání. Mléko, které nesplňuje požadavky GOST 13264-88, pokud jde o hustotu, tj. pod 1,027 g / cm3, ale jehož celistvost je potvrzena zkouškou při stání, je akceptováno jako mléko vysoké kvality.
Viskozita nebo vnitřní tření normálního mléka při 20 °C je v průměru 1,8 x 10-3 Pa.s. Závisí především na obsahu kaseinu a tuku, disperzi kaseinových micel a tukových kuliček, jejich stupni hydratace a agregace.Syrovátkové bílkoviny a laktóza mají malý vliv na viskozitu.
Při skladování a zpracování mléka (odčerpávání, homogenizace, pasterizace atd.) se zvyšuje viskozita mléka. Je to způsobeno zvýšením stupně disperze tuku, zvětšením bílkovinných částic, adsorpcí bílkovin na povrchu tukových kuliček atd.
Prakticky zajímavá je viskozita vysoce strukturovaných mléčných výrobků - zakysaná smetana, kyselé mléko, fermentované mléčné nápoje atd.
Povrchové napětí mléka je nižší než povrchové napětí H2O (rovná se 5×10-3 N/m při t -20°C). Nižší hodnota povrchového napětí oproti H2O je dána přítomností povrchově aktivních látek v mléce – fosfolipidů, bílkovin, mastných kyselin atd.
Povrchové napětí mléka závisí na jeho teplotě, chemickém složení, stavu bílkovin, tuku, lipázové aktivitě, době skladování, technických režimech zpracování atd.
Povrchové napětí se tedy snižuje, když se mléko zahřívá, a je zvláště silné, když je ______. protože v důsledku hydrolýzy tuku tvoří povrchově aktivní látky - mastné kyseliny, di- a monoglyceridy, které snižují velikost povrchové energie.
Bod varu mléka je o něco vyšší než H2O kvůli přítomnosti solí a částečně cukru v mléce. To se rovná 100,2 °C.
Specifická elektrická vodivost. Mléko je špatný vodič tepla. Způsobují ho především ionty Cl-, Na+, K+, N. Elektricky nabitý kasein, syrovátkové bílkoviny. Je roven 46 × 10-2 cm.m-1 závisí na době laktace, plemeni zvířat atd. Mléko získané od zvířat s mastitidou má zvýšenou elektro_______________________
Osmotický tlak a bod tuhnutí. Osmotický tlak mléka se co do velikosti blíží osmotickému tlaku krve zvířete a v průměru je 0,66 mg. Způsobují ho vysoce rozptýlené látky: laktóza a chloridy. Bílkovinné látky, koloidní soli málo ovlivňují osmotický tlak, tuk téměř žádný.
Osmotický tlak se vypočítává z bodu tuhnutí mléka, který je -0,54 °C podle vzorce podle zákonů Raoulta a van't Hoffa
Rosm. \u003d t × 2,269 / K, kde t je pokles bodu tuhnutí zkušebního roztoku; Z; 2,269 - osmotický tlak 1 mol látky v 1 litru roztoku, MPa; K je kryoskopická konstanta rozpouštědla, pro vodu je 1,86.
Proto: R osm. =0,54×2,269/1,86+0,66 MPa.
Osmotický tlak mléka, stejně jako jiných fyziologických tekutin zvířat, je udržován na konstantní úrovni. Proto se zvýšením obsahu chloridů v mléce v důsledku změny fyziologického stavu zvířete, zejména před koncem laktace nebo v případě onemocnění, dochází současně k poklesu množství dalšího nízkomolekulárního hmotnostní složka mléka - laktóza.
Bod tuhnutí je také stálou fyzikální a chemickou vlastností mléka, protože je určen pouze skutečně rozpustnými složkami mléka: laktózou a solemi, které jsou obsaženy v konstantní koncentraci. Teplota mrazu se pohybuje v úzkých mezích od -0,51 do -0,59 °C. Mění se v období laktace, kdy zvíře onemocní a kdy se falšuje mléko, voda nebo soda. A to kvůli odchylce přírůstku laktózy. Na začátku laktace se teplota mrazu snižuje (-0,564 ° C), uprostřed stoupá (-0,55 ° C); na konci klesá (-0,581°C).
B12 je uspokojován svou syntézou mikroflórou gastrointestinálního traktu. Mléko obsahuje asi 0,4 mikrogramu vitaminu B12 na 100 g (denní potřeba je 3 mikrogramy). Mléko a mléčné výrobky pokrývají více než 20 % denní lidské potřeby vitamínu B12 Kyselina askorbová (vitamín C). Podílí se na redoxních procesech probíhajících v těle. ...
Mléčné výrobky při skladování - 2 hodiny 8. Biochemické funkce, stavba a složení svalové tkáně - 6 hodin 9. Biochemie zrání masa - 6 hodin Celkem 26 hodin Témata laboratorních a praktických cvičení 1. Stanovení hlavních složek, biochemické a fyzikální chemické ukazatele mléka 6 hodin 2. Stanovení biochemických a fyzikálně-chemických ukazatelů při zpracování mléka a výrobě ...
Získává se ze zdravých zvířat, na farmách prosperujících, ale nakažlivých nemocí. Chuť a vůně typická pro každý druh, bez cizích kousnutí a pachů. Předpokladem veterinární a hygienické prohlídky sýrů je navíc stanovení hmotnostního podílu tuku v hotovém výrobku. vlhkost a sůl. Tabulka 6. Hodnocení kvality sýra Ukazatel Maximální počet ...
Stupně disperze a stabilita mastné fáze. Odstředivé čištění nezpůsobuje výrazné změny tuku. Stupeň odmaštění při separaci závisí na složení, fyzikální a chemické vlastnosti mléko, stupeň disperze tuku, hustota, viskozita a kyselost. Stupeň odstředění je negativně ovlivněn dlouhodobým skladováním mléka při nízkých teplotách, před...
Elektrický náboj proteinů určují ionizované skupiny: -COO -, NH 3 + atd. Ve vodném prostředí se karboxylové a fosfátové skupiny disociují (uvolňují proton) a přecházejí do formy aniontů:
R–COOH R–COO - + H +
R–O–P = O R–O–P = O + 2H +
Aminoskupiny, guanidinové skupiny připojují protony a mění se na kationty:
R–NH 2 + H + R–NH 3 +
R–NH–C–NH 2 + H + R–NH–C–NH 2
Velikost elektrického náboje na povrchu bílkovin závisí na: 1 - schopnost hydratace; 2 – schopnost pohybovat se v elektrickém poli; 3 - kyselý nebo zásaditý charakter bílkovin; 4 - rozpustnost.
1. Proteiny se vyznačují velmi vysokým stupněm hydratace, tzn. vázání vody: 1 g kaseinu váže 2-3,7 g nebo více vody. Na povrchu elektricky nabité koloidní částice se vlivem polarity molekul vody vytvoří monomolekulární vrstva vázané vody. Na této vrstvě jsou adsorbovány další částice vody a tak dále. Jak protein houstne, nové molekuly vody jsou stále méně zadržovány proteinem a snadno se od něj oddělují, když teplota stoupá, jsou zaváděny elektrolyty atd. Hydratační obal zabraňuje agregaci proteinových molekul v nativním stavu a jejich koagulaci.
2. Velikost náboje určuje pohyblivost proteinů v elektrickém poli a je základem pro elektroforetickou separaci a identifikaci proteinů. Množství proteinového náboje závisí na pH. S poklesem pH se disociace COOH skupin zpomaluje a následně úplně zastaví. V alkalickém prostředí jsou naopak zcela disociovány.
3. Při pH čerstvého mléka 6,6-6,8 nese kasein pozitivní i negativní náboje s převahou negativních. To znamená, že celkový náboj na povrchu kaseinu je záporný.
4. Pokud bude pH postupně snižováno, budou ionty H + vázány nabitými COO - skupinami za vzniku nenabitých karboxylových skupin, tzn. záporný náboj klesá. Při určité hodnotě pH (4,6-4,7) se počet kladných nábojů na povrchu kaseinových částic bude rovnat počtu záporných. V tomto bodě, který je tzv izoelektrický (pI), proteiny ztrácejí elektroforetickou pohyblivost, snižuje se stupeň hydratace a následně i stabilita, tzn. kasein koaguluje. Syrovátkové bílkoviny zůstávají v roztoku.
Rozpustnost proteinů je také ovlivněna koncentrací solí ve směsi:
Při nízké koncentraci elektrolytu se rozpustnost zvyšuje;
Velmi vysoké koncentrace solí zbavují proteiny hydratačního obalu a ty se vysrážejí (vysolují) (vratný proces).
Alkohol a aceton také působí nevratně jako dehydratátory. Účinek je zesílen, když je protein v nestabilní formě (alkoholový test pro stanovení tepelné stability mléka).
Syrovátkové proteiny jsou mléčné bílkoviny zbývající v syrovátce po vysrážení kaseinu ze syrového mléka při pH 4,6 a teplotě 20°C. Tvoří 15–22 % všech mléčných bílkovin. Stejně jako kasein nejsou homogenní, ale skládají se z několika frakcí, z nichž hlavní jsou β-laktoglobulin (ABCD 2), α-laktalbumin (AB), sérový albumin, imunoglobuliny, složky proteosové peptonové frakce. Kromě toho syrovátka obsahuje laktoferin, transferin, enzymy, hormony a další minoritní složky.
Syrovátkové proteiny obsahují více esenciálních aminokyselin než kasein, proto jsou plnohodnotnější a musí být používány pro potravinářské účely.
Některé vlastnosti syrovátkových proteinů se objevují během různých technologických postupů a ovlivnit kvalitu výrobků.
Nejdůležitější technologické vlastnosti syrovátkové bílkoviny mléka je jejich vysoká schopnost zadržovat vodu a termolabilita, tzn. jejich denaturace zahřátím (95 °C po dobu 20 min). Polypeptidové řetězce syrovátkových proteinů mají konfiguraci α-helix a vysoký obsah aminokyselin obsahujících S. Při zahřátí se vodíkové vazby a postranní valenční vazby α-helixu přeruší; se rozvinou polypeptidové řetězce. Mezi molekulami syrovátkových proteinů dochází k tvorbě nových vodíkových můstků a disulfidových můstků, což vede k tepelnému srážení, přičemž syrovátkové proteiny se mění na velmi malé vločky, které se ukládají v pasterizátoru spolu s Ca 3 (PO 4) 2 v ve formě mléčného kamene nebo se usazují na částicích kaseinu a blokují jejich aktivní povrch. Tepelné zpracování také vede k reakci mezi α-laktalbuminem a β-laktoglobulinem.
β-laktoglobulin - hlavní syrovátková bílkovina, obsahuje volné SH-skupiny, tvoří 7-12% z celkového množství mléčných bílkovin.
β-laktoglobulin denaturovaný během pasterizace tvoří komplexy s æ-kaseinem a sráží se s ním při kyselé a syřidlové koagulaci kaseinu. Vznik komplexu β-laktoglobulin - æ-kasein výrazně zhoršuje napadení æ-kaseinu syřidlem a snižuje tepelnou stabilitu kaseinových micel.
α-laktalbumin tvoří 2-5 % z celkového množství mléčných bílkovin, jemně rozptýlené; nekoaguluje v izoelektrickém bodě (pH 4,2-4,5), protože vysoce hydratovaný; nesráží se syřidlem; tepelně stabilní díky velkému počtu vazeb S-S; hraje důležitou roli při syntéze laktózy.
Sérový albumin (0,7-1,5 %) vstupuje do mléka z krve. V mastitickém mléce je této frakce hodně.
Imunoglobuliny (Ig) plní funkci protilátek (aglutinin), proto je jich v běžném mléce málo (1,9-3,3 % z celkového množství bílkovin) a v kolostru tvoří převážnou část (až 90 %) syrovátky. proteiny. Velmi citlivý na teplo.
Proteosové peptony - termostabilní část syrovátkových bílkovin. Tvoří 2–6 % všech mléčných bílkovin. Nesrážet při 95-100°C po dobu 20 min a okyselení na pH 4,6; vysráží se 12% kyselinou trichloroctovou.
Menší bílkoviny :
- laktoferin (červený protein vázající železo), glykoprotein, obsažený v množství 0,01-0,02 %, působí bakteriostaticky na E. coli;
Transferin je podobný laktoferinu, ale má jinou sekvenci aminokyselin.
V poslední době je mezi lidmi zabývajícími se fitness a kulturistikou, tzv. „pomalý“, kaseinový protein stále žádanější. Říká se mu „pomalý“ kvůli pomalé rychlosti asimilace gastrointestinálním traktem (GIT). Užívání doplňků na bázi bílkovin kaseinový protein Má řadu pozitivních vlastností, o kterých budeme diskutovat v tomto článku.
Kasein je komplexní protein nacházející se v mléce a syrovátce (vedlejší produkt při výrobě mléka). Nejvyšší obsah kaseinu je pozorován u tvarohu a jakéhokoli obsahu tuku.
Jakmile se kasein dostane do žaludku, působením enzymů vytvoří souvislou hustou hmotu, která se velmi pomalu rozkládá na aminokyseliny. Tak dochází k dlouhodobé asimilaci kaseinu.
Je třeba poznamenat, že přítomnost dalších živin (bílkovin, tuků nebo sacharidů) v žaludku a střevech proces trávení této bílkoviny neurychlí. Naopak asimilace všech látek bude stejně pomalá. Této vlastnosti kaseinového proteinu využívají profesionální sportovci k tomu, aby nedocházelo k jednorázovým výronům inzulinu (cukru) v krvi, což může potenciálně přispívat k obezitě (budeme mluvit o vztahu prudkých výkyvů hladiny cukru s obezitou v samostatný článek).
Hlavní vlastnosti kaseinu
Klasifikace kaseinových doplňků
V současné době existují pouze dva poddruhy tohoto proteinu:
kaseinát vápenatý vznikající chemickými reakcemi. Konvenčně lze pouze tento typ proteinu nazvat „chemickým“. Obyčejné kravské mléko je podrobeno tepelné úpravě a následné filtraci pomocí různých chemických směsí, jejímž výsledkem je výskyt kaseinátů v práškové formě. Velkou nevýhodou této metody je absence celkové kontroly nad procedurou, v důsledku čehož může být výsledný kasein poměrně nízké kvality. Také jeho vstřebávání bude pro lidský gastrointestinální trakt obtížnější, což se o jiném poddruhu kaseinového proteinu říci nedá.
Micelární kasein extrahuje se také z mléka, v tomto případě se však používá šetrnější způsob zpracování - ultrafiltrace. Nejsou aplikovány žádné teplotní ani chemické reakce, pouze jednoduché čištění. Výsledný produkt má vyvážené složení aminokyselin a je snadno vstřebatelný absolutně všemi uživateli. V současnosti je světovým standardem mezi kaseinovými doplňky právě micelární kasein.
Náklady na doplňky tohoto typu se mírně liší. Micelární kasein je tedy o něco dražší, ale zároveň se může pochlubit příjemnou chutí a plnou vstřebatelností. Celkově se za kvalitu micelárního kaseinu vyplatí trochu připlatit.
Co se týče kaseinátu vápenatého, v poslední době se přidává pouze do popř.
Proč potřebujete kasein?
Kaseinový protein je perfektní způsob, jak potlačit dlouhodobý a obecný hlad. Nejoptimálnější je použití v noci, tzn. před spaním. Takové aditivum nezvyšuje hladinu inzulinu v krvi, tudíž netlumí tvorbu vlastního růstového hormonu (je známo, že inzulin je antagonistou hlavního anabolického hormonu testosteronu).
Současně kasein neumožňuje rozpad svalových vláken pod vlivem kortizolu, protože hladina aminokyselin v krvi se každou minutu doplňuje bílkovinami z kaseinu štěpeného v gastrointestinálním traktu.
Využívá se i při hubnutí, kdy je pro člověka důležité dlouhodobě potlačovat hlad adekvátním způsobem. Dříve se k tomu používalo obyčejný tvaroh, ale s rozvojem průmyslu sportovních doplňků lidé začali používat kasein, protože neobsahuje sacharidy a tuky, což nelze říci o běžném tvarohu.
Obecně platí, že tekutý proteinový koktejl na kaseinové bázi používejte pro chvíle, kdy nebudete moci delší dobu normálně jíst.
Mnoho fanoušků „železných“ sportů konzumuje kasein během pracovního dne. To chrání svaly před katabolismem a umožňuje udržovat. Je však třeba připomenout, že kasein není nejlepší možností pro nabírání svalové hmoty, protože nepřispívá k rychlému nárůstu aminokyselin v krvi, stejně jako ke zrychlené syntéze bílkovin obecně.
Nejlépe se hodí pro nábor svalů a kasein se nejlépe hodí k jejich uchování a ochraně před zničením. Proto, pokud se vážně věnujete „bodybuildingu“, doporučujeme zakoupit a konzumovat oba druhy bílkovin: syrovátku a kasein.
Výhody kaseinu pro muže
V praxi může většina sportovců postupovat v pohodě bez kaseinových doplňků. Protože „strašné následky“ katabolismu jsou často zveličovány pro čistě marketingové účely. Tělo je uzpůsobeno k práci jak pomocí anabolismu, tak pomocí katabolismu. Tímto způsobem je dosaženo homeostázy (tj. rovnováhy v těle).
Nákup kaseinu je oprávněný, když máte působivé svalové objemy. Pro běžného návštěvníka posilovny bude stačit syrovátkový protein, sklenice kreatinu a balíček vitamínů. Vše ostatní jsou doplňkové možnosti, jejichž cena často neospravedlňuje konečnou efektivitu.
Výhody kaseinu pro ženy
Pro ženy je nákup kaseinu chytrým rozhodnutím při hubnutí („sušení“).
Při „sušení“ je nutné přísně kontrolovat celkový obsah kalorií ve stravě a často musí ženy výrazně omezit množství denního jídla. Samozřejmě, že taková omezení mohou způsobit silný pocit hladu. Koktejl na bázi kaseinu pomůže potlačit hlad a hlavně nezpůsobí uvolňování inzulínu do krve. Je třeba také poznamenat, že pouze kaseinový protein poskytuje dlouhotrvající pocit plnosti, protože se vstřebává déle než jiné druhy. A o vlastnostech použití kaseinu ženami při hubnutí si povíme v samostatném článku.
Strana 1
Asi 95 % kaseinu se v mléce nachází ve formě poměrně velkých koloidních částic – micel – které mají sypkou strukturu, jsou vysoce hydratované.
V roztoku má kasein řadu volných funkčních skupin, které určují jeho náboj, povahu interakce s H2O (hydrofilita) a schopnost vstupovat do chemických reakcí.
Nositeli negativních nábojů a kyselých vlastností kaseinu jsou β a γ-karboxylové skupiny kyseliny asparagové a glutamové, kladné náboje a základní vlastnosti - å-aminoskupiny lysinu, guanidinové skupiny argininu a imidazolové skupiny histidinu. Při pH čerstvého mléka (pH 6,6) má kasein negativní náboj: k rovnosti kladných a záporných nábojů (izoelektrický stav bílkoviny) dochází v kyselém prostředí při pH 4,6-4,7; následně ve složení kaseinu převládají dikarboxylové kyseliny, navíc negativní náboj a kyselé vlastnosti kaseinu zesilují hydroxylové skupiny kyseliny fosforečné. Kasein patří mezi fosforoproteiny - ve svém složení obsahuje H3PO4 (organický fosfor), připojený monoesterovou vazbou k serinovým zbytkům.
Hydrofilní vlastnosti závisí na struktuře, náboji molekul, pH média, koncentraci solí v něm a dalších faktorech.
Kasein svými polárními skupinami a peptidovými skupinami hlavních řetězců váže značné množství H2O - ne více než 2 hodiny na 1 hodinu bílkovin, což má praktický význam, zajišťuje stabilitu bílkovinných částic v syrovém, pasterizovaném a sterilizovaném mléce ; zajišťuje strukturní a mechanické vlastnosti (pevnost, schopnost oddělovat syrovátku) kyselých a kyselino-syřidlových sraženin vzniklých při výrobě kysaných mléčných výrobků a sýrů, protože v procesu vysokoteplotní tepelné úpravy mléka dochází k denaturaci β-laktoglobulinu tzv. interakce s kaseinem a hydrofilní vlastnosti kaseinu jsou zlepšeny: zajištění schopnosti zadržovat vlhkost a vázat vodu sýrové hmotě během zrání sýra, tj. konzistence hotového výrobku.
Kasein je amfoterin. V mléce má výrazné kyselé vlastnosti.
COOH COO-
Jeho volné karboxylové skupiny dikarboxylových aminokyselin a hydroxylové skupiny kyseliny fosforečné tvoří v interakci s ionty solí alkalických kovů a kovů alkalických zemin (Na+, K+, Ca+2, Mg+2) kaseináty. Alkalická rozpouštědla v H2O, rozpouštědla alkalických zemin jsou nerozpustná. Velký význam má kaseinát vápenatý a sodný kaseinát při výrobě tavených sýrů, ve kterých se část kaseinátu vápenatého přeměňuje na plastický emulgační kaseinát sodný, který se stále více používá jako přísada při výrobě potravin.
Volné aminoskupiny kaseinu interagují s aldehydem, například s formaldehydem:
R − NH2 + 2CH2O → R − N
Tato reakce se využívá při stanovení bílkovin v mléce formální titrací.
Interakce volných aminoskupin kaseinu (především S-aminoskupiny lysinu) s aldehydovými skupinami laktózy a glukózy vysvětluje první fázi reakce tvorby melanoidinu:
R - NH2 + C - R R - N = CH - R + H20
aldosylamin
Pro praxi mlékárenského průmyslu je zvláště zajímavá především schopnost kaseinu koagulovat (srážet se). Koagulaci lze provádět pomocí kyselin, enzymů (syřidlo), hydrokoloidů (pektin).
Podle typu srážek se rozlišují: kyselý a syřidlový kasein. První obsahuje málo vápníku, jelikož ho ionty H2 vyluhují z kaseinového komplexu, syřidlový kasein je naopak směs kaseinátu vápenatého a na rozdíl od kyselého kaseinu se nerozpouští ve slabých alkáliích. Existují dva druhy kaseinu získaného srážením kyselinami: tvaroh z kyselého mléka a surový kasein. Při příjmu zakysaného tvarohu se kyselina tvoří v mléce biochemicky - kulturami mikroorganismů a separaci kaseinu předchází fáze gelace. Surový kasein se získává přidáním kyseliny mléčné nebo minerálních kyselin, jejichž výběr závisí na účelu kaseinu, protože pod jejich vlivem je struktura vysráženého kaseinu odlišná: kasein kyseliny mléčné je sypký a zrnitý, kyselina sírová je zrnitý a mírně mastný ; kyselina chlorovodíková - viskózní a pryžová. Při srážení vznikají vápenaté soli použitých kyselin. Síran vápenatý, který je ve vodě málo rozpustný, nelze zcela odstranit promytím kaseinu. Kaseinový komplex je poměrně tepelně stabilní. Čerstvé normální mléko s pH 6,6 se při 150°C srazí za pár sekund, při 130°C za více než 20 minut, při 100°C za několik hodin, takže mléko lze sterilizovat.
Chromatografie kapalina-kapalina
Chromatografie je fyzikálně-chemická metoda pro separaci a analýzu směsí plynů, par, kapalin nebo rozpuštěných látek sorpčními metodami za dynamických podmínek. Metoda je založena na...
Tantal
Na počest antického hrdiny Tantala je pojmenován kov, jehož význam dnes neustále roste. Rozsah jeho aplikací se každým rokem rozšiřuje a s tím i potřeba. Jeho rudy jsou však...
